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- PDB-1ml5: Structure of the E. coli ribosomal termination complex with relea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ml5
タイトルStructure of the E. coli ribosomal termination complex with release factor 2
要素
  • (30S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 20
  • (50S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 19
  • 30S 16S RIBOSOMAL RNA
  • 50S 23S RIBOSOMAL RNA
  • 50S 5S RIBOSOMAL RNA
  • A- AND P-SITE MESSENGER RNA CODONS
  • Peptide chain release factor 2
  • T-RNA(PHE)
キーワードRIBOSOME / E. coli / termination of protein synthesis / release factor / cryo-eletron microscopy / angular reconstitution
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / translational termination / response to radiation / large ribosomal subunit / regulation of translation / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding ...translation release factor activity, codon specific / translational termination / response to radiation / large ribosomal subunit / regulation of translation / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / viral translational frameshifting / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 2 / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. ...Peptide chain release factor 2 / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / : / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribosomal protein L1, bacterial-type / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein Thx / 30S ribosomal protein / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L23 / metallochaperone-like domain / Ribosomal protein S14, type Z / TRASH domain / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L13, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L24e-related / Ribosomal protein L24e/L24 superfamily / Ribosomal protein L24e / : / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L3, domain 3, archaeal type superfamily / Ribosomal protein L3, archaeal/eukaryotic type / Ribosomal protein L26/L24, eukaryotic/archaeal / Ribosomal proteins L26 eukaryotic, L24P archaeal / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / : / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein S14/S29 / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein L30, bacterial-type / Ribosomal protein S15, bacterial-type / : / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S12, bacterial-type
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Small ribosomal subunit protein bTHX / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein bS18
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14 Å
データ登録者Klaholz, B.P. / Pape, T. / Zavialov, A.V. / Myasnikov, A.G. / Orlova, E.V. / Vestergaard, B. / Ehrenberg, M. / van Heel, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure of the Escherichia coli ribosomal termination complex with release factor 2.
著者: Bruno P Klaholz / Tillmann Pape / Andrey V Zavialov / Alexander G Myasnikov / Elena V Orlova / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Marin van Heel /
要旨: Termination of protein synthesis occurs when the messenger RNA presents a stop codon in the ribosomal aminoacyl (A) site. Class I release factor proteins (RF1 or RF2) are believed to recognize stop ...Termination of protein synthesis occurs when the messenger RNA presents a stop codon in the ribosomal aminoacyl (A) site. Class I release factor proteins (RF1 or RF2) are believed to recognize stop codons via tripeptide motifs, leading to release of the completed polypeptide chain from its covalent attachment to transfer RNA in the ribosomal peptidyl (P) site. Class I RFs possess a conserved GGQ amino-acid motif that is thought to be involved directly in protein-transfer-RNA bond hydrolysis. Crystal structures of bacterial and eukaryotic class I RFs have been determined, but the mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis remains unclear. Here we present the structure of the Escherichia coli ribosome in a post-termination complex with RF2, obtained by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Fitting the known 70S and RF2 structures into the electron density map reveals that RF2 adopts a different conformation on the ribosome when compared with the crystal structure of the isolated protein. The amino-terminal helical domain of RF2 contacts the factor-binding site of the ribosome, the 'SPF' loop of the protein is situated close to the mRNA, and the GGQ-containing domain of RF2 interacts with the peptidyl-transferase centre (PTC). By connecting the ribosomal decoding centre with the PTC, RF2 functionally mimics a tRNA molecule in the A site. Translational termination in eukaryotes is likely to be based on a similar mechanism.
履歴
登録2002年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_sites / cell ...atom_sites / cell / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 30S 16S RIBOSOMAL RNA
B: T-RNA(PHE)
C: A- AND P-SITE MESSENGER RNA CODONS
a: 50S 23S RIBOSOMAL RNA
b: 50S 5S RIBOSOMAL RNA
Z: Peptide chain release factor 2
E: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S2
F: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S3
G: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S4
H: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S5
I: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6
J: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S7
K: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S8
L: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S9
M: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S10
N: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S11
O: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12
P: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S13
Q: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S14
R: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15
S: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S16
T: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S17
U: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18
V: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S19
W: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S20
X: 30S RIBOSOMAL PROTEIN THX
c: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L1
d: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2
e: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3
f: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4
g: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5
h: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6
l: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11
m: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13
n: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14
o: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15
p: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16
q: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18
r: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19
s: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22
t: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23
u: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24
v: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25
w: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29
x: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,153,30645
ポリマ－2,153,30645
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
RNA鎖 , 5種, 5分子 ABCab

#1: RNA鎖 30S 16S RIBOSOMAL RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 493958.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#2: RNA鎖 T-RNA(PHE)


分子量: 24890.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: tRNA P-SITE / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: RNA鎖 A- AND P-SITE MESSENGER RNA CODONS


分子量: 1792.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 6 NT LONG MRNA FRAGMENT / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#4: RNA鎖 50S 23S RIBOSOMAL RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 948280.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#5: RNA鎖 50S 5S RIBOSOMAL RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 39846.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 , 1種, 1分子 Z

#6: タンパク質 Peptide chain release factor 2 / RF-2 / translation releasing factor RF-2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 41300.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EM reconstruction of the backbone trace of the ribosome
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: prfB/SupK / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P07012

-
30S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 20種, 20分子 EFGHIJKLMNOPQRSTUVWX

#7: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 29317.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80371*PLUS
#8: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26751.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80372*PLUS
#9: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 24373.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80373*PLUS
#10: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 17583.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHQ5*PLUS
#11: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11988.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLP8*PLUS
#12: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S7 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 18050.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17291*PLUS
#13: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S8 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15868.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DOY9*PLUS
#14: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S9 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14429.661 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80374*PLUS
#15: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S10 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11954.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHN7*PLUS
#16: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13737.868 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80376*PLUS
#17: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14920.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHN3*PLUS
#18: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14338.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80377*PLUS
#19: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S14 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7158.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DOY6*PLUS
#20: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10578.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SJ76*PLUS
#21: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S16 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10808.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SJH3*PLUS
#22: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S17 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12324.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DOY7*PLUS
#23: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10244.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLQ0*PLUS
#24: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S19 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10605.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHP2*PLUS
#25: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S20 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11722.116 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80380*PLUS
#26: タンパク質・ペプチド 30S RIBOSOMAL PROTEIN THX / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 3218.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIH3*PLUS

-
50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 19種, 19分子 cdefghlmnopqrstuvwx

#27: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 24736.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLP7*PLUS
#28: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19283.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5L3Z4*PLUS
#29: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 37412.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20279*PLUS
#30: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26443.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12735*PLUS
#31: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19420.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14124*PLUS
#32: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19202.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02391*PLUS
#33: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15111.923 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29395*PLUS
#34: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16249.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29198*PLUS
#35: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13369.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04450*PLUS
#36: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 17874.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12737*PLUS
#37: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15313.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60617*PLUS
#38: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20509.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14123*PLUS
#39: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7233.720 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14116*PLUS
#40: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12808.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHP3*PLUS
#41: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9481.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12732*PLUS
#42: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13539.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10972*PLUS
#43: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68919*PLUS
#44: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7758.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10971*PLUS
#45: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6799.126 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SHQ6*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1release factor RF2 bound to E. coli ribosomesRIBOSOMEE. coli ribosomes, paused with a UAA stop codon in the A site and a tetrapeptidyl-tRNA in the P site, added release factor RF20
2peptide release factor RF2monomer1
緩衝液名称: polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer
試料濃度: 0.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: holey carbon grid at 20C; flash frozen into liquid ethan
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: Electron Microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG/ST / 日付: 2001年9月6日 / 詳細: low dose mode
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 48000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.1 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 78

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解析

CTF補正詳細: phase flipping CTF correction of each particle as function of position in the micrograph
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: angular reconstitution, exact filtered back-projection
解像度: 14 Å / 粒子像の数: 15800 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.419 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.419 Å
倍率補正: scaling with respect to 70S crystal structure (PDB codes 1GIX and 1GIY)
詳細: iterative refinement procedure as described in Quat. Rev. of Biophysics 33, 4 (2000), pp. 307-369
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: best visual fit using the program O
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body fit of the 70S ribosome without individual fitting of proteins or RNA fragments. Rigid body fit of three individual domains of release factor RF2 keeping the ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body fit of the 70S ribosome without individual fitting of proteins or RNA fragments. Rigid body fit of three individual domains of release factor RF2 keeping the connectivity; linkers betweenn domains defined based on temperature factors of crystal structure, conserved Gly and Pro residues, proteolytic sites, and global domain architecture
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11GQE

1gqe

11GQE1PDBexperimental model
21GIX

1gix
PDB 未公開エントリ

11GIX2PDBexperimental model
31GIY

1giy
PDB 未公開エントリ

11GIY3PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5089 6303 0 0 11392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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