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万見
- PDB-1miu: Structure of a BRCA2-DSS1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1miu
タイトルStructure of a BRCA2-DSS1 complex
要素
  • Breast Cancer type 2 susceptibility protein
  • Deleted in split hand/split foot protein 1
キーワードGENE REGULATION/ANTITUMOR PROTEIN / TUMOR SUPPRESSOR / BREAST CANCER SUSCEPTIBILITY / DNA-BINDING / GENE REGULATION-ANTITUMOR PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / BRCA2-MAGE-D1 complex / HDR through Homologous Recombination (HRR) / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex ...HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / BRCA2-MAGE-D1 complex / HDR through Homologous Recombination (HRR) / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex / chordate embryonic development / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / lateral element / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / integrator complex / telomere maintenance via recombination / regulation of DNA damage checkpoint / gamma-tubulin binding / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / DNA repair complex / oocyte maturation / response to UV-C / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / Somitogenesis / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / female gonad development / male meiosis I / replication fork processing / hemopoiesis / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / chromosome organization / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / positive regulation of mitotic cell cycle / proteasome complex / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / secretory granule / regulation of cytokinesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / stem cell proliferation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / double-strand break repair via homologous recombination / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / brain development / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / HDR through Homologous Recombination (HRR) / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / Nucleic acid-binding proteins / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 26S proteasome complex subunit SEM1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yang, H. / Jeffrey, P.D. / Miller, J. / Kinnucan, E. / Sun, Y. / Thoma, N.H. / Zheng, N. / Chen, P.L. / Lee, W.H. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: BRCA2 function in DNA binding and recombination from a BRCA2-DSS1-ssDNA structure
著者: Yang, H. / Jeffrey, P.D. / Miller, J. / Kinnucan, E. / Sun, Y. / Thoma, N.H. / Zheng, N. / Chen, P.L. / Lee, W.H. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2002年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Deleted in split hand/split foot protein 1
A: Breast Cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,6387
ポリマ－91,6352
非ポリマー1,0035
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6390 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area38000 Å2
手法PISA
2
B: Deleted in split hand/split foot protein 1
A: Breast Cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

B: Deleted in split hand/split foot protein 1
A: Breast Cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

B: Deleted in split hand/split foot protein 1
A: Breast Cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

B: Deleted in split hand/split foot protein 1
A: Breast Cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,55228
ポリマ－366,5418
非ポリマー4,01220
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area35510 Å2
ΔGint-629 kcal/mol
Surface area142040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.509, 228.271, 81.715
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Deleted in split hand/split foot protein 1 / DSS1 / Split hand/foot deleted protein 1


分子量: 8284.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P60896
#2: タンパク質 Breast Cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2


分子量: 83350.562 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 2378-3115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P97929
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, Tris-HCl, CaCL2, NaCl, DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
16 %(w/v)PEG40001reservoir
2100 mMTris-HCl1reservoir
350 mM1reservoirCaCl2
475 mM1reservoirNaCl
510 mMdithiothreitol1reservoirpH8.0
620 mg/mlprotein1drop
720 mMTris-HCl1drop
8150 mM1dropNaCl
910 mMdithiothreitol1droppH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→25 Å / Num. obs: 27074 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / 冗長度: 5 % / Num. measured all: 136363 / Rmerge(I) obs: 0.046

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.31 1265 Random
Rwork0.256 --
all0.26 26000 -
obs0.26 26000 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5648 0 5 0 5653
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.8
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor all: 0.26 / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.256
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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