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万見
- PDB-1mil: TRANSFORMING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mil
タイトルTRANSFORMING PROTEIN
要素SHC ADAPTOR PROTEIN
キーワードTRANSFORMING PROTEIN / SH2 DOMAIN / PHOSPHORYLATION / COLLAGEN / GROWTH REGULATION / ALTERNATIVE INITIATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor binding / epidermal growth factor receptor binding ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor binding / epidermal growth factor receptor binding / Signaling by ALK / RET signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signal attenuation / Interleukin receptor SHC signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Tie2 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / SHC1 events in ERBB2 signaling / Integrin signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Insulin receptor signalling cascade / negative regulation of angiogenesis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / insulin-like growth factor receptor binding / Constitutive Signaling by EGFRvIII / insulin receptor binding / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / phospholipid binding / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / cell-cell adhesion / GPER1 signaling / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / insulin receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / DAP12 signaling / heart development / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intracellular signal transduction / mitochondrial matrix / defense response to bacterium / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mikol, V.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of the SH2 domain from the adaptor protein SHC: a model for peptide binding based on X-ray and NMR data.
著者: Mikol, V. / Baumann, G. / Zurini, M.G. / Hommel, U.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1994
タイトル: Crystallization of the Complex between Cyclophilin a and Cyclosporin Derivatives: The Use of Cross-Seeding
著者: Mikol, V. / Duc, D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: X-Ray Structure of a Monomeric Cyclophilin A-Cyclosporin a Crystal Complex at 2.1 A Resolution
著者: Mikol, V. / Kallen, J. / Pflugl, G. / Walkinshaw, M.D.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1992
タイトル: A Novel Transforming Protein (Shc) with an Sh2 Domain is Implicated in Mitogenic Signal Transduction
著者: Pelicci, G. / Lanfrancone, L. / Grignani, F. / Mcglade, J. / Cavallo, F. / Forni, G. / Nicoletti, I. / Grignani, F. / Pawson, T. / Pelicci, P.G.
履歴
登録1995年9月20日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHC ADAPTOR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7131
ポリマ－11,7131
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.370, 41.550, 97.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SHC ADAPTOR PROTEIN


分子量: 11713.277 Da / 分子数: 1 / 断片: PHOSPHOTYROSINE RECOGNITION DOMAIN SH2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: T7 / プラスミド: T7 / 遺伝子 (発現宿主): T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29353
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUE ARG 16 OF SHC ADOPTS ALTERNATE CONFORMATIONS.
配列の詳細RESIDUES 1 AND 2 CORRESPOND TO RESIDUES OF THE T7 GENE LEADER SEQUENCE REQUIRED FOR EXPRESSION AND ...RESIDUES 1 AND 2 CORRESPOND TO RESIDUES OF THE T7 GENE LEADER SEQUENCE REQUIRED FOR EXPRESSION AND RESIDUES 3 - 104 CORRESPOND TO RESIDUES 372 - 473 IN THE FULL LENGTH PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 46.2 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mM1dropNa2HPO4/citrate
29 %(w/v)PEG80001drop
31 mMdithiothreitol1drop
40.02 %(w/v)1dropNaN3
51 mMShc1drop
6100 mM1reservoirNa2HPO4/citrate
718 %(w/v)PEG80001reservoir
80.04 %(w/v)1reservoirNaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.7→10 Å / Num. obs: 3028 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2
反射
*PLUS
Num. measured all: 7344 / Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.7→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.173 -
obs0.173 2943
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数796 0 0 85 881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.87
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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