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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mhh | ||||||
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タイトル | Structure of P. magnus protein L mutant bound to a mouse Fab | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Antibody-antigen complex / B cell superantigen / Immunoglobulin binding protein | ||||||
機能・相同性 | Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / Ubiquitin-like (UB roll) / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Graille, M. / Stura, E.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Evidence for plasticity and structural mimicry at the immunoglobulin light chain-protein L interface 著者: Graille, M. / Harrison, S. / Crump, M.P. / Findlow, S.C. / Housden, N.G. / Muller, B.H. / Battail-Poirot, N. / Sibai, G. / Sutton, B.J. / Taussig, M.J. / Jolivet-Reynaud, C. / Gore, M.G. / Stura, E.A. #1: ![]() タイトル: Complex between Peptostreptococcus Magnus Protein L and a Human Antibody Reveals Structural Convergence in the Interaction Modes of Fab Binding Modes 著者: Graille, M. / Stura, E.A. / Housden, N.G. / Beckingham, J.A. / Bottomley, S.P. / Beale, D. / Taussig, M.J. / Sutton, B.J. / Gore, M.G. / Charbonnier, J.-B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 216 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 178 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 476.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 501 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 47.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 24391.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 抗体 | 分子量: 23406.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 6915.743 Da / 分子数: 2 / Mutation: D855A/Y864W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 10%(wt/wt) MPEG 5K, 100mM sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 69885 / Num. obs: 69723 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.77 % / Biso Wilson estimate: 38 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 26.6 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 5.86 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 4986 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 85 | |||||||||||||||
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.067 | |||||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.417 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ |
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.24 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.11 Å /
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.3 | |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / Rfactor Rfree: 0.236 / Rfactor Rwork: 0.223 |