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- PDB-1mfg: The Structure of ERBIN PDZ domain bound to the Carboxy-terminal t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mfg
タイトルThe Structure of ERBIN PDZ domain bound to the Carboxy-terminal tail of the ErbB2 Receptor
要素
  • Erb-B2 INTERACTING PROTEIN
  • Erb-B2 carboxyl-terminal fragment
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ DOMAIN / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / ERB-B2 / ERBIN.
機能・相同性
機能・相同性情報


ErbB-2 class receptor binding / basal protein localization / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / postsynaptic specialization / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus ...ErbB-2 class receptor binding / basal protein localization / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / postsynaptic specialization / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / intermediate filament cytoskeleton organization / semaphorin receptor complex / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PLCG1 events in ERBB2 signaling / RHOB GTPase cycle / ERBB2-EGFR signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / neuromuscular junction development / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / response to muramyl dipeptide / ERBB2 Regulates Cell Motility / oligodendrocyte differentiation / semaphorin-plexin signaling pathway / basement membrane / PI3K events in ERBB2 signaling / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / positive regulation of protein targeting to membrane / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / positive regulation of MAP kinase activity / protein targeting / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell junction / transmembrane signaling receptor activity / cellular response to tumor necrosis factor / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / heart development / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily ...: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Erbin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Birrane, G. / Chung, J. / Ladias, J.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Novel mode of ligand recognition by the erbin PDZ domain
著者: Birrane, G. / Chung, J. / Ladias, J.A.
#1: ジャーナル: NAT.CELL BIOL. / 年: 2000
タイトル: BIN: A BASOLATERAL PDZ PROTEIN THAT INTERACTS WITH THE MAMMALIAN ERBB2/HER2 RECEPTOR
著者: BORG, J.P. / MARCHETTO, S. / LEBIVIC, A. / OLLENDORFF, V. / JAULIN-BASTARD, F. / SAITO, H. / FOURNIER, E. / ADELAIDE, J. / MARGOLIS, B. / BIRNBAUM, D.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: THE ERBIN PDZ DOMAIN BINDS WITH HIGH AFFINITY AND SPECIFICITY TO THE CARBOXYL TERMINI OF DELTA-CATENIN AND ARVCF
著者: LAURA, R.P. / WITT, A.S. / HELD, H.A. / GERSTNER, R. / DESHAYES, K. / KOEHLER, M.F. / KOSIK, K.S. / SIDHU, S.S. / LASKY, L.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: ERBIN IS A PROTEIN CONCENTRATED AT POSTSYNAPTIC MEMBRANES THAT INTERACTS WITH PSD-95
著者: HUANG, Y.Z. / WANG, Q. / XIONG, W.C. / MEI, L.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: THE ERBB2/HER2 RECEPTOR DIFFERENTIALLY INTERACTS WITH ERBIN AND PICK1 PSD-95/DLG/ZO-1 DOMAIN PROTEINS
著者: JAULIN-BASTARD, F. / SAITO, H. / LEBIVIC, A. / OLLENDORFF, V. / MARCHETTO, S. / BIRNBAUM, D. / BORG, J.P.
履歴
登録2002年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erb-B2 INTERACTING PROTEIN
B: Erb-B2 carboxyl-terminal fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2972
ポリマ－11,2972
非ポリマー00
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.605, 57.417, 30.439
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細COORDINATES REPRESENT THE COMPLETE BIOLOGICAL ASSEMBLY

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要素

#1: タンパク質 Erb-B2 INTERACTING PROTEIN


分子量: 10292.593 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96RT1
#2: タンパク質・ペプチド Erb-B2 carboxyl-terminal fragment


分子量: 1004.134 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE EYLGLDVPV / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE SYNTHESIZED CHEMICALLY / 参照: UniProt: P04626*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.16 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 12-15%PEG 4000, 100mM Ammonium Acetate, 100mM Sodium Acetate, 10% Glycerol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
119 mg/mlprotein1drop
2500 mM1dropNaCl
350 mMTris-HCl1droppH8.3
412-15 %PEG40001reservoir
510 %glycerol1reservoir
6100 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月10日 / 詳細: DUAL SLITS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→25 Å / Num. all: 24313 / Num. obs: 24313 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / % possible all: 91.4
反射
*PLUS
% possible obs: 92.7 % / Rmerge(I) obs: 0.025
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.4 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Mean I/σ(I) obs: 16.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.01位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→25 Å / Num. parameters: 8637 / Num. restraintsaints: 10570 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 2.6% Water molecules 131, 132 and 133 occupy the site where the disordered component of HIS1347 with alternate conformer B is modeled.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1648 1240 5.4 %RANDOM
Rwork0.1282 ---
all0.1297 24313 --
obs0.1297 23073 92.7 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 766 / Occupancy sum non hydrogen: 929.08
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数824 0 0 134 958
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0274
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.077
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.103
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.164 / Rfactor Rwork: 0.128
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.085

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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