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- PDB-1mda: CRYSTAL STRUCTURE OF AN ELECTRON-TRANSFER COMPLEX BETWEEN METHYLA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mda
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AN ELECTRON-TRANSFER COMPLEX BETWEEN METHYLAMINE DEHYDROGENASE AND AMICYANIN
要素
  • AMICYANIN
  • METHYLAMINE DEHYDROGENASE (HEAVY SUBUNIT)
  • METHYLAMINE DEHYDROGENASE (LIGHT SUBUNIT)
キーワードELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Amicyanin, Paracoccus/Methylobacterium / Amicyanin / Electron Transport Ethylamine Dehydrogenase / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. ...Amicyanin, Paracoccus/Methylobacterium / Amicyanin / Electron Transport Ethylamine Dehydrogenase / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain / Amicyanin/Pseudoazurin / Blue (type 1) copper protein, plastocyanin-type / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Amicyanin
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chen, L. / Durley, R. / Mathews, F.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystal structure of an electron-transfer complex between methylamine dehydrogenase and amicyanin.
著者: Chen, L. / Durley, R. / Poliks, B.J. / Hamada, K. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Davidson, V.L. / Satow, Y. / Huizinga, E. / Vellieux, F.M. / Hol, W.G.J.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase from Paracoccus Denitrificans Determined by Molecular Replacement at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Chen, L. / Mathews, F.S. / Davidson, V.L. / Huizinga, E.G. / Vellieux, F.M.D. / Hol, W.G.J.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: A New Cofactor in a Prokaryotic Enzyme: Tryptophan Tryptophylquinone as the Redox Prosthetic Group in Methylamine Dehydrogenase
著者: Mcintire, W.S. / Wemmer, D.E. / Chistoserdov, A. / Lidstrom, M.E.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: Structure of Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase at 2.25 Angstroms Resolution
著者: Vellieux, F.M.D. / Huitema, F. / Groendijk, H. / Kalk, K.H. / Frank Jzn., J. / Jongejan, J.A. / Duine, J.A. / Petratos, K. / Drenth, J. / Hol, W.G.J.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1990
タイトル: Structure Determination of Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase from Thiobacillus Versutus
著者: Vellieux, F.M.D. / Kalk, K.H. / Drenth, J. / Hol, W.G.
履歴
登録1992年3月2日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: METHYLAMINE DEHYDROGENASE (HEAVY SUBUNIT)
L: METHYLAMINE DEHYDROGENASE (LIGHT SUBUNIT)
J: METHYLAMINE DEHYDROGENASE (HEAVY SUBUNIT)
M: METHYLAMINE DEHYDROGENASE (LIGHT SUBUNIT)
A: AMICYANIN
B: AMICYANIN
A: COPPER (II) ION
B: COPPER (II) ION
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,5438
ポリマ－122,4166
非ポリマー1272
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.700, 124.700, 247.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 6 / 2: CIS PROLINE - PRO B 6
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.3439, -0.7653, -0.5441), (-0.7652, -0.5643, 0.3099), (-0.5442, 0.3098, -0.7797)
ベクター: 111.104, 92.613, 144.168)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *H* AND *L* WHEN APPLIED TO CHAIN *J* AND *M*, RESPECTIVELY.

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要素

#1: タンパク質 METHYLAMINE DEHYDROGENASE (HEAVY SUBUNIT)


分子量: 36866.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
参照: EC: 1.4.99.3
#2: タンパク質 METHYLAMINE DEHYDROGENASE (LIGHT SUBUNIT)


分子量: 13080.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
参照: PIR: A44544, EC: 1.4.99.3
#3: タンパク質 AMICYANIN


分子量: 11260.903 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
参照: UniProt: P22364
#4: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
構成要素の詳細THE REDOX CENTERS OF MADH ARE LOCATED ON EACH L SUBUNIT. EACH IS COMPOSED OF THE SIDE CHAINS OF TWO ...THE REDOX CENTERS OF MADH ARE LOCATED ON EACH L SUBUNIT. EACH IS COMPOSED OF THE SIDE CHAINS OF TWO AMINO ACIDS ON THE L SUBUNIT, BOTH ARE TRYPTOPHANS, LINKED BY COVALENT BOND BETWEEN TWO INDOLE RINGS. ONE INDOLE RING HAS AN ORTHO-QUINONE STRUCTURE. THE STRUCTURE OF THIS DOUBLE-TRYPTOPHAN SYSTEM IS CALLED TRYPTOPHAN TRYPTOPHYL-QUINONE (TRP + OWQ).
配列の詳細THIS IS AN X-RAY DETERMINED SEQUENCE WHICH WAS ESTABLISHED ON THE BASIS OF THE ELECTRON DENSITY DUE ...THIS IS AN X-RAY DETERMINED SEQUENCE WHICH WAS ESTABLISHED ON THE BASIS OF THE ELECTRON DENSITY DUE TO THE LACK OF AN AMINO ACID SEQUENCE. SEE REFERENCE 4 ABOVE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.67 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
22.4 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.084

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
TNT精密化
精密化Rfactor obs: 0.285 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8565 0 2 0 8567
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.2
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor obs: 0.285
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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