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- PDB-1md0: CRYSTAL STRUCTURE OF AN INHIBITED FRAGMENT OF Ets-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1md0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AN INHIBITED FRAGMENT OF Ets-1
要素C-ets-1 protein
キーワードTRANSCRIPTION / AUTOINHIBITION / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Oncogene Induced Senescence / regulation of extracellular matrix disassembly / PML body organization / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / histone acetyltransferase binding / negative regulation of cell cycle / regulation of angiogenesis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / immune system process / positive regulation of endothelial cell migration ...Oncogene Induced Senescence / regulation of extracellular matrix disassembly / PML body organization / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / histone acetyltransferase binding / negative regulation of cell cycle / regulation of angiogenesis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / immune system process / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / cell motility / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of inflammatory response / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of apoptotic process / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. ...Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Garvie, C.W. / Pufall, M.A. / Graves, B.J. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural Analysis of the Autoinhibition of Ets-1 and Its Role in Protein Partnerships
著者: Garvie, C.W. / Pufall, M.A. / Graves, B.J. / Wolberger, C.
履歴
登録2002年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-ets-1 protein
B: C-ets-1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7312
ポリマ－32,7312
非ポリマー00
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.350, 66.670, 83.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 C-ets-1 protein / p54


分子量: 16365.706 Da / 分子数: 2 / 断片: ETS domain, Residues 300-440 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ETS-1 / プラスミド: PET21D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27577
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM Sodium Citrate, 20% Peg4000, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.27 mMprotein1drop
250 mM1dropNaCl
310 mMTris1droppH8.0
450 mMsodium citrate1reservoir
5100 mMMES1reservoirpH6.5
620 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5415 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5415 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 20820 / Num. obs: 19649 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 1396 / Rsym value: 0.176 / % possible all: 68.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K79

1k79


解像度: 2→41.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1491684.06 / Data cutoff high rms absF: 1491684.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 947 4.8 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all-20545 --
obs-19598 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.4987 Å2 / ksol: 0.357966 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.42 Å20 Å20 Å2
2---1.87 Å20 Å2
3---5.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2411 0 0 253 2664
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 101 4 %
Rwork0.258 2443 -
obs--74.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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