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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mcz | |||||||||
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タイトル | BENZOYLFORMATE DECARBOXYLASE FROM PSEUDOMONAS PUTIDA COMPLEXED WITH AN INHIBITOR, R-MANDELATE | |||||||||
要素 | BENZOYLFORMATE DECARBOXYLASE | |||||||||
キーワード | LYASE / DECARBOXYLASE / THIAMIN DIPHOSPHATE / R-MANDELATE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 benzoylformate decarboxylase / benzoylformate decarboxylase activity / mandelate catabolic process / thiamine pyrophosphate binding / magnesium ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas putida (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Polovnikova, E.S. / Bera, A.K. / Hasson, M.S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003 タイトル: Structural and Kinetic Analysis of Catalysis by a Thiamin Diphosphate-Dependent Enzyme, Benzoylformate Decarboxylase 著者: POLOVNIKOVA, E.S. / McLeish, M.J. / Sergienko, E.A. / Burgner, J.T. / Anderson, N.L. / BERA, A.K. / Jordan, F. / Kenyon, G.L. / HASSON, M.S. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: The crystal structure of benzoylformate decarboxylase at 1.6 A resolution: diversity of catalytic residues in thiamin diphosphate-dependent enzymes 著者: Hasson, M.S. / Muscate, A. / McLeish, M.J. / Polovnikova, L.S. / Gerlt, J.A. / Kenyon, G.L. / Petsko, G.A. / Ringe, D. | |||||||||
履歴 |
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Remark 600 | HETEROGEN MG 529 (MAGNESIUM 2+) HAVE LOW B-FACTORS, SUGGESTING THAT THEY MAY ACTUALLY BE CALCIUM ...HETEROGEN MG 529 (MAGNESIUM 2+) HAVE LOW B-FACTORS, SUGGESTING THAT THEY MAY ACTUALLY BE CALCIUM IONS, AS IN STRUCTURE 1BFD. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1mcz.cif.gz | 1.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1mcz.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1mcz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1mcz_validation.pdf.gz | 3.8 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1mcz_full_validation.pdf.gz | 3.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1mcz_validation.xml.gz | 304.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1mcz_validation.cif.gz | 409.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mc/1mcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mc/1mcz | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1bfdS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56402.746 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 遺伝子: MDLC / プラスミド: PKK233-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P20906, benzoylformate decarboxylase #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | ChemComp-TPP / #4: 化合物 | ChemComp-RMN / ( #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.51 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE BY HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST A WELL SOLUTION OF 20-22% PEG MME 2000, 100 mM Na citrate, pH 5.2-5.6, 0.15-0.2 M (NH4)2SO4 and 10 mM R- ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE BY HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST A WELL SOLUTION OF 20-22% PEG MME 2000, 100 mM Na citrate, pH 5.2-5.6, 0.15-0.2 M (NH4)2SO4 and 10 mM R-mandelate. DROPS CONTAINED EQUAL VOLUMES (2-4 MICROL) OF WELL SOLUTION AND PURIFIED BENZOYLFORMATE DECARBOXYLASE [20-50 MG/ML IN 0.1 MM MGCL2, 0.2 MM TDP, 15 MM NAHEPES (PH 7.0)]., pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: CuKa / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 561773 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 9.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 76.2 |
反射 | *PLUS Num. obs: 206940 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 561773 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 76 % / Rmerge(I) obs: 0.187 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1BFD 解像度: 2.8→30 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: NCS restraints were used on all 16 monomers from residues 2-460 and 472-525. From 461-471, NCS restraints were also applied to two groups: (1) monomers A, D, F, G, H, K and N and (2) monomers ...詳細: NCS restraints were used on all 16 monomers from residues 2-460 and 472-525. From 461-471, NCS restraints were also applied to two groups: (1) monomers A, D, F, G, H, K and N and (2) monomers B, C, E, H, I, L, M, O and P. The side chains of two residues, Phe 464 and Trp 463, are in different conformations in the two groups. In 7 out of 8 cases, the two monomers that compose two active sites in the tetramer have opposite conformations from each other.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.82 Å /
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精密化 | *PLUS Rfactor Rwork: 0.2 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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