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万見
- PDB-1ma9: Crystal structure of the complex of human vitamin D binding prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ma9
タイトルCrystal structure of the complex of human vitamin D binding protein and rabbit muscle actin
要素
  • Actin, Alpha Skeletal Muscle
  • Vitamin D-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / protein-protein complex / complex formed in plasma / actin scavenger system / TRANSPORT PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration ...vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / lysosomal lumen / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / blood microparticle / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like ...Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Vitamin D-binding protein / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Verboven, C. / Bogaerts, I. / Waelkens, E. / Rabijns, A. / Van Baelen, H. / Bouillon, R. / De Ranter, C.
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray investigation of the complex of the human vitamin D binding protein and rabbit muscle actin
著者: Bogaerts, I. / Verboven, C. / Rabijns, A. / Waelkens, E. / Van Baelen, H. / De Ranter, C.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: A structural basis for the unique binding features of the human vitamin D-binding protein
著者: Verboven, C. / Rabijns, A. / De Maeyer, M. / Van Baelen, H. / Bouillon, R. / De Ranter, C.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Atomic structure of the actin:DNase I complex
著者: Kabsch, W. / Mannherz, H.G. / Suck, D. / Pai, E.F. / Holmes, K.C.
履歴
登録2002年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D-binding protein
B: Actin, Alpha Skeletal Muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6984
ポリマ－93,1672
非ポリマー5312
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area34660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.440, 74.900, 88.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D-binding protein


分子量: 51291.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: serum / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02774
#2: タンパク質 Actin, Alpha Skeletal Muscle / Alpha-actin 1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, sodium cacodylate, glycerol, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: Verboven, C.C., (1995) J. Steroid Biochem. Mol. Biol., 54, 11.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8423 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月26日 / 詳細: premirror, triangular monochromator, bent mirror
放射モノクロメーター: triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 35664 / Num. obs: 33202 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1633 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 93.9
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 33252 / Num. measured all: 97747
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1ATN, 1J78

1atn

1j78


解像度: 2.4→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 818801.14 / Data cutoff high rms absF: 818801.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: simulated annealing, torsion angle dynamics, refinement target : maximum likelihood target using amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 2455 7.6 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all0.2033 32191 --
obs0.2033 32191 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.3355 Å2 / ksol: 0.336072 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å20 Å24.77 Å2
2---7.28 Å20 Å2
3---4.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6151 0 32 258 6441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 379 7.4 %
Rwork0.266 4737 -
obs-5017 87 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ATP.PARATP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2532 / Rfactor Rwork: 0.1983
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.162
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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