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- PDB-1m76: Crystal Structure of the S137C Mutant of L-3-HYDROXYACYL-COA Dehy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m76
タイトルCrystal Structure of the S137C Mutant of L-3-HYDROXYACYL-COA Dehydrogenase in Complex with NAD and Acetoacetyl-COA
要素3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD / DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / negative regulation of insulin secretion ...Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / negative regulation of insulin secretion / Mitochondrial protein degradation / regulation of insulin secretion / response to activity / response to insulin / transferase activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / spermatogenesis / cell differentiation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...: / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Hydroxyacyl-coenzyme A dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Barycki, J.J. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the S137C Mutant of L-3-Hydroxyacyl-COA Dehydrogenase in Complex with NAD and Acetoacetyl-COA
著者: Barycki, J.J. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Biochemical characterization and crystal structure determination of human heart short chain L-3-hydroxyacyl-COA dehydrogenase provide insights into catalytic mechanism
著者: Barycki, J.J. / O'Brien, L.K. / Bratt, J.M. / Zhang, R. / Sanashvili, R. / Strauss, A.W. / Banaszak, L.J.
履歴
登録2002年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
B: 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8006
ポリマ－65,7702
非ポリマー3,0304
水9,008500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area24050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.392, 87.992, 158.972
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE / L-3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE


分子量: 32884.781 Da / 分子数: 2 / 断片: SHORT CHAIN / 変異: S137C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCDH / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q16836, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 MM N-[2-ACETAMIDO]-2-IMINODIACETIC ACID WITHIN THE PRECIPITANT RANGE OF 14% TO 19% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→31.21 Å / Num. all: 39337 / Num. obs: 38752 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 4.02 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 3830 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CRYSTALCLEAR/D*TREKデータ収集
CRYSTALCLEAR/D*TREKデータ削減
CNS精密化
CrystalClearD*TREK (MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClearD*TREK (MSC/RIGAKU)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F0Y

1f0y


解像度: 2.15→31.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1940 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 38741 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.9105 Å2 / ksol: 0.363689 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.33 Å / Luzzati sigma a free: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→31.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4486 0 196 500 5182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 318 5 %
Rwork0.274 6101 -
obs--99.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NAD_MOD.PARAMNAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CAA_IDEAL_50.PARAMCAA.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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