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万見
- PDB-1m5n: Crystal structure of HEAT repeats (1-11) of importin b bound to t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m5n
タイトルCrystal structure of HEAT repeats (1-11) of importin b bound to the non-classical NLS(67-94) of PTHrP
要素
  • Importin beta-1 subunit
  • Parathyroid hormone-related protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / all helical protein / HEAT repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chondrocyte development / regulation of chondrocyte differentiation / RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / cAMP metabolic process / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...negative regulation of chondrocyte development / regulation of chondrocyte differentiation / RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / cAMP metabolic process / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / ribosomal protein import into nucleus / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Nuclear import of Rev protein / negative regulation of chondrocyte differentiation / Class B/2 (Secretin family receptors) / osteoblast development / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / mitotic metaphase chromosome alignment / peptide hormone receptor binding / NLS-bearing protein import into nucleus / bone mineralization / mitotic spindle assembly / epidermis development / nuclear pore / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / skeletal system development / female pregnancy / Hsp90 protein binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / specific granule lumen / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / cell-cell signaling / nuclear envelope / regulation of gene expression / G alpha (s) signalling events / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / enzyme binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain ...Parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Parathyroid hormone-related protein / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cingolani, G. / Bednenko, J. / Gillespie, M.T. / Gerace, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: Molecular basis for the recognition of a nonclassical nuclear localization signal by importin beta
著者: Cingolani, G. / Bednenko, J. / Gillespie, M.T. / Gerace, L.
履歴
登録2002年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: Importin beta-1 subunit
Q: Parathyroid hormone-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1702
ポリマ－57,1702
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.792, 105.447, 146.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細There is one biological assembly [importin b(1-485):PTHrP(67-94)] per asymmetryc unit

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要素

#1: タンパク質 Importin beta-1 subunit / Karyopherin beta-1 subunit / Nuclear factor P97 / Importin 90


分子量: 53899.285 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (Residues 1-485) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTYB4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q14974
#2: タンパク質・ペプチド Parathyroid hormone-related protein / PTHrP / PTH-rP


分子量: 3270.812 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 67-94 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS (HUMAN).
参照: UniProt: P12272
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.8 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6
詳細: MES, PEG 4000, sodium chloride, Tween, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K, pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Conti, E., (1998) Cell, 94, 193.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118-20 %(w/v)PEG40001reservoir
2200 mMsodium acetate1reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
420 mM1reservoirCoCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.005
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月17日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 16459 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 18.03 % / Biso Wilson estimate: 67.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0116 / Rsym value: 0.0116 / Net I/σ(I): 17.32
反射 シェル最高解像度: 2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.469 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 296796
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3 Å / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.469

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QGK

1qgk


解像度: 2.9→50 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1435 -RANDOM
Rwork0.25 ---
obs0.25 14452 10 %-
all-16459 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3983 0 0 37 4020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3815 105
Rwork0.3645 -
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.009

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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