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- PDB-2qdr: Crystal structure of a putative dioxygenase (npun_f5605) from nos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qdr
タイトルCrystal structure of a putative dioxygenase (npun_f5605) from nostoc punctiforme pcc 73102 at 2.60 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Double-stranded beta-helix fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein of unknown function DUF4437 / Domain of unknown function (DUF4437) / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unknown ligand / DUF4437 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc punctiforme (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein (ZP_00345151.1) from Nostoc punctiforme PCC 73102 at 2.60 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUGGESTS AN OCTAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE 1. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT DATABASE AT THE TIME OF ... SEQUENCE 1. THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT DATABASE AT THE TIME OF DEPOSITION. THE SEQUENCE INFORMATION IS AVAILABLE AT GENBANK WITH ACCESSION CODE ZP_00345151.1 AND FROM THE UNIPROT ARCHIVE UNDER ACCESSION ID UPI000045C072. 2. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4918
ポリマ－69,5382
非ポリマー9536
水59433
1
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,96632
ポリマ－278,1538
非ポリマー3,81324
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.096, 102.096, 250.807
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHEGLNGLNAA16 - 30017 - 301
2HISHISASPASPBB18 - 30119 - 302
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUGGESTS AN OCTAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 34769.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc punctiforme (バクテリア) / 株: PCC 73102 / 遺伝子: ZP_00345151.1 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: B2J7U5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.33
詳細: NANODROP, 21.4% Ethanol, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M HEPES pH 7.33, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97916, 0.97883
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979161
30.978831
反射解像度: 2.6→47.298 Å / Num. obs: 24629 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 70.689 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 10.68
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.6-2.690.0121.6328974326198.8
2.69-2.80.0122.23544345631100
2.8-2.930.0122.83596146221100
2.93-3.080.0123.73389943611100
3.08-3.270.0125.63475644591100
3.27-3.520.0127.93508845021100
3.52-3.880.01210.5346984470197.7
3.88-4.430.01218.43497844801100
4.43-5.570.01223.33536045151100
5.57-47.2980.01230.1357614602199.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→47.298 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 27.995 / SU ML: 0.273 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.613 / ESU R Free: 0.336
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ELECTRON DENSITIES FOR RESIDUES 1-15 AND 301-302 IN THE A SUBUNIT, AND RESIDUES 1-17 AND 302 IN THE B-SUBUNIT WERE DISORDERED. THEREFORE, THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 5. 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID (HEPES) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTIONS WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. UNKNOWN LIGANDS (UNL) WERE MODELED IN THE PUTATIVE ACTIVE SITES NEAR THE SIDECHAIN OF HIS 272 ON BOTH SUBUNITS OF THE ASYMMETRIC UNIT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1252 5.1 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.242 24591 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.231 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.89 Å21.44 Å20 Å2
2--2.89 Å20 Å2
3----4.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4500 0 58 33 4591
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224684
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024132
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8241.9486374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.23539569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.0785571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg23.06223.439221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.80315717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.891531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021011
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1530.3802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1280.34009
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.52210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.52579
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.230.5213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1110.317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1320.378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.54
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it132988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.26431164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44354534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.64182113
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.683111838
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1651TIGHT POSITIONAL0.030.05
2561MEDIUM POSITIONAL0.280.5
1651TIGHT THERMAL0.060.5
2561MEDIUM THERMAL0.392
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 94 -
Rwork0.407 1663 -
obs-1757 98.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.01760.07011.53621.5426-0.19363.2921-0.0867-0.13460.32430.19670.01640.0447-0.3516-0.28360.07020.00220.09720.0864-0.0851-0.02790.197125.09224.78316.844
21.96080.18211.73992.20980.03081.55170.003-0.07320.05290.16480.0442-0.135-0.00830.0354-0.0472-0.0260.0540.0224-0.1853-0.02690.062439.36913.11522.977
32.4287-0.64521.24371.3691-0.31392.37170.003-0.1664-0.2246-0.05660.14230.15160.2989-0.1106-0.1453-0.0175-0.044-0.0091-0.15840.08720.122633.893-24.75426.574
41.14630.58490.43011.6533-0.14431.54760.04240.07760.0251-0.12930.09840.1011-0.0063-0.0205-0.1408-0.0247-0.0393-0.0455-0.19360.0660.106328.095-12.79511.802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA16 - 20517 - 206
2X-RAY DIFFRACTION2AA206 - 300207 - 301
3X-RAY DIFFRACTION3BB18 - 20319 - 204
4X-RAY DIFFRACTION4BB204 - 301205 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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