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- PDB-1m46: CRYSTAL STRUCTURE OF MLC1P BOUND TO IQ4 OF MYO2P, A CLASS V MYOSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m46
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MLC1P BOUND TO IQ4 OF MYO2P, A CLASS V MYOSIN
要素
  • IQ4 Motif from MYO2P, A Class V Myosin
  • Myosin light chain
キーワードCELL CYCLE PROTEIN / Protein-Peptide complex / IQ motif / myosin light chain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / MIH complex / RHO GTPases activate PAKs / regulation of actomyosin contractile ring contraction / peroxisome inheritance / regulation of cell wall organization or biogenesis / myosin II heavy chain binding / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle ...protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / MIH complex / RHO GTPases activate PAKs / regulation of actomyosin contractile ring contraction / peroxisome inheritance / regulation of cell wall organization or biogenesis / myosin II heavy chain binding / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / RHOT2 GTPase cycle / membrane addition at site of cytokinesis / mitochondrion inheritance / mitotic actomyosin contractile ring assembly / RHOU GTPase cycle / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / cellular bud neck contractile ring / site of polarized growth / myosin V complex / vesicle targeting / vacuole inheritance / vesicle transport along actin filament / incipient cellular bud site / septum digestion after cytokinesis / cellular bud tip / myosin V binding / Golgi inheritance / cellular bud neck / vesicle docking involved in exocytosis / mating projection tip / fungal-type vacuole membrane / myosin II complex / microfilament motor activity / intracellular distribution of mitochondria / establishment of mitotic spindle orientation / actin filament bundle / filamentous actin / transport vesicle / vesicle-mediated transport / receptor-mediated endocytosis / regulation of cytokinesis / actin filament organization / small GTPase binding / endocytosis / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / vesicle / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 / Myosin light chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換, Based on another structure of a mutant of MLC1P bound to IQ4 that crystallized in a different space group, was determined in the lab by the se-met mad method / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Terrak, M. / Dominguez, R.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Two distinct myosin light chain structures are induced by specific variations within the bound IQ motifs-functional implications
著者: Terrak, M. / Wu, G. / Stafford, W.F. / Lu, R.C. / Dominguez, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallisation, X-ray characterization and selenomethionine phasing of Mlc1p bound to IQ motifs from myosin V
著者: Terrak, M. / Otterbein, L.R. / Wu, G. / Palecanda, L.A. / Lu, R.C. / Dominguez, R.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain
B: IQ4 Motif from MYO2P, A Class V Myosin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4202
ポリマ－19,4202
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11210 Å2
手法PISA
2
A: Myosin light chain
B: IQ4 Motif from MYO2P, A Class V Myosin

A: Myosin light chain
B: IQ4 Motif from MYO2P, A Class V Myosin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8404
ポリマ－38,8404
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.504, 121.504, 29.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain / M1c1p


分子量: 16332.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MLC1 / プラスミド: pAED4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P53141
#2: タンパク質・ペプチド IQ4 Motif from MYO2P, A Class V Myosin / IQ4


分子量: 3087.704 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast).
参照: UniProt: P19524
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulfate, potassium/sodium tartrate, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.2 Mammonium sulfate11
20.2 Mpotassium sodium tartrate tetrahydrate11
30.1 Mtrisodium citrate dihydrate11pH5.6
45 mMsodium acetate12pH4.0
51 mM12CaCl2
61 mMdithiothreitol12
710 mMprotein12

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月1日 / 詳細: Charles Supper Double Mirror X-ray Focusing System
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.103→45 Å / Num. all: 10540 / Num. obs: 10540 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.103→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 45 Å / % possible obs: 99.2 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換, Based on another structure of a mutant of MLC1P bound to IQ4 that crystallized in a different space group, was determined in the lab by the se-met mad method
解像度: 2.103→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 4.782 / SU ML: 0.129 / Isotropic thermal model: overall anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: CNS 1.0 was also used at the beginning of the refinement of this structure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23895 504 4.8 %RANDOM
Rwork0.19901 ---
obs0.2013 10035 99.2 %-
all-10035 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.784 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1388 0 0 81 1469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8171.9831883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9933177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.49615285
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021034
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5421.5873
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.93321409
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4463527
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.5744.5474
LS精密化 シェル解像度: 2.103→2.157 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 36
Rwork0.258 685
obs-685
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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