[日本語] English
万見
- PDB-1m45: CRYSTAL STRUCTURE OF MLC1P BOUND TO IQ2 OF MYO2P, A CLASS V MYOSIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m45
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MLC1P BOUND TO IQ2 OF MYO2P, A CLASS V MYOSIN
要素
  • IQ2 Motif from MYO2P, A Class V Myosin
  • Myosin light chain
キーワードCELL CYCLE PROTEIN / Protein-Peptide complex / IQ motif / myosin light chain
機能・相同性
機能・相同性情報


MIH complex / regulation of cell wall organization or biogenesis / regulation of actomyosin contractile ring contraction / RHO GTPases activate PAKs / peroxisome inheritance / protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / myosin II heavy chain binding / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex ...MIH complex / regulation of cell wall organization or biogenesis / regulation of actomyosin contractile ring contraction / RHO GTPases activate PAKs / peroxisome inheritance / protein localization to cell division site involved in mitotic actomyosin contractile ring assembly / myosin II heavy chain binding / RHOT2 GTPase cycle / RHOT1 GTPase cycle / Myo2p-Vac17p-Vac8p transport complex / membrane addition at site of cytokinesis / RHOU GTPase cycle / cellular bud neck contractile ring / vesicle targeting / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / site of polarized growth / myosin V complex / mitotic actomyosin contractile ring assembly / vacuole inheritance / Golgi inheritance / incipient cellular bud site / cellular bud tip / septum digestion after cytokinesis / myosin V binding / cellular bud neck / mating projection tip / vesicle transport along actin filament / fungal-type vacuole membrane / vesicle docking involved in exocytosis / myosin II complex / microfilament motor activity / filamentous actin / actin filament bundle / establishment of mitotic spindle orientation / vesicle-mediated transport / transport vesicle / regulation of cytokinesis / actin filament organization / actin filament binding / protein transport / actin cytoskeleton / vesicle / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain ...: / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-2 / Myosin light chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, Structure of MLC1P bound to IQ 2, 3 (SOLVED BY MAD METHOD) / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Terrak, M. / Dominguez, R.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Two distinct myosin light chain structures are induced by specific variations within the bound IQ motifs-functional implications
著者: Terrak, M. / Wu, G. / Stafford, W.F. / Lu, R.C. / Dominguez, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallisation, X-ray characterization and selenomethionine phasing of Mlc1p bound to IQ motifs from myosin V
著者: Terrak, M. / Otterbein, L.R. / Wu, G. / Palecanda, L.A. / Lu, R.C. / Dominguez, R.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain
B: IQ2 Motif from MYO2P, A Class V Myosin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3262
ポリマ－19,3262
非ポリマー00
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area9600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.594, 56.455, 56.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Myosin light chain / MLC1P


分子量: 16332.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MLC1 / プラスミド: pAED4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P53141
#2: タンパク質・ペプチド IQ2 Motif from MYO2P, A Class V Myosin / IQ2


分子量: 2993.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast).
参照: UniProt: P19524
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, sodium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→25.4 Å / Num. all: 17258 / Num. obs: 17258 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 1.64→1.71 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 86

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換, Structure of MLC1P bound to IQ 2, 3 (SOLVED BY MAD METHOD)
解像度: 1.65→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.229 / SU ML: 0.076 / Isotropic thermal model: overall anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: CNS 1.0 was also used at the beginning of the refinement of this structure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22788 869 5.1 %RANDOM
Rwork0.19084 ---
obs0.19284 16255 98 %-
all-16255 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.235 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1379 0 0 252 1631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3651.9741882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.0893178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.5815273
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2751
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2185
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0091.5869
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81621405
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8643526
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7514.5477
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.275 56
Rwork0.229 1109
obs-1109

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る