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- PDB-1m3a: Solution structure of a circular form of the truncated N-terminal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m3a
タイトルSolution structure of a circular form of the truncated N-terminal SH3 domain from oncogene protein c-Crk.
要素Proto-oncogene C-crk
キーワードPROTEIN BINDING / SH3 / SH3 DOMAIN / CIRCULAR PROTEIN / CYCLIZED PROTEIN / ADAPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration / Downstream signal transduction / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / regulation of T cell migration / response to peptide / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of dendrite development / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / response to yeast / Regulation of signaling by CBL / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of wound healing / negative regulation of cell motility / protein localization to membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of GTPase activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell migration / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / regulation of cell adhesion mediated by integrin / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / signaling adaptor activity / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / SH2 domain binding / cell chemotaxis / cellular response to nerve growth factor stimulus / hippocampus development / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / neuron migration / neuromuscular junction / response to hydrogen peroxide / lipid metabolic process / cerebral cortex development / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / cell migration / actin cytoskeleton / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of cell shape / protein-macromolecule adaptor activity / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / cell population proliferation / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / Simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Schumann, F.H. / Varadan, R. / Tayakuniyil, P.P. / Hall, J.B. / Camarero, J.A. / Fushman, D.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Changing protein backbone topology: Structural and dynamic consequences of the backbone cyclization in SH3 domain
著者: Schumann, F.H. / Varadan, R. / Tayakuniyil, P.P. / Hall, J.B. / Camarero, J.A. / Fushman, D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Rescuing a destabilized protein fold through backbone cyclization
著者: Camarero, J.A. / Fushman, D. / Sato, S. / Giriat, I. / Cowburn, D. / Raleigh, D.P. / Muir, T.W.
履歴
登録2002年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene C-crk


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7751
ポリマ－6,7751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest target function
代表モデルモデル #1lowest target function

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene C-crk / P38 / Adapter molecule crk


分子量: 6774.541 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL SH3 DOMAIN (residues 135-191) / 変異: R191G, E135C, deleted A134 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CRK / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64010
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY
1212D NOESY
131DQF-COSY
1422D HSQC
1522D TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques combined with 2D 1H-15N HSQC data.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM SH3 NA, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN390% H2O/10% D2O
21mM SH3 U-15N, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN390% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 307 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6, 3.0Brukercollection
XEASY1.3.1.3Bartels, Xia, Wuethrichデータ解析
DYANA1.6Guentert構造決定
DYANAGuentert, Wuethrich精密化
精密化手法: Simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 1090 restraints, 993 are NOE-derived distance contraints, 25 dihedral angle constraints, and 72 distance restraints from hydrogen bonds. Structures were calculated ...詳細: The structures are based on 1090 restraints, 993 are NOE-derived distance contraints, 25 dihedral angle constraints, and 72 distance restraints from hydrogen bonds. Structures were calculated using program DYANA. No further refinement was performed.
代表構造選択基準: lowest target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest target function
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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