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- PDB-1lyl: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU) (E.C.6.1.1.6) COMPLEXED WITH LYSINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lyl
タイトルLYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU) (E.C.6.1.1.6) COMPLEXED WITH LYSINE
要素LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
キーワードLIGASE (SYNTHETASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA capping / ATP:ADP adenylyltransferase activity / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / ligase activity ...RNA capping / ATP:ADP adenylyltransferase activity / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LYSINE / Lysine--tRNA ligase, heat inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Onesti, S. / Brick, P.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The crystal structure of the lysyl-tRNA synthetase (LysU) from Escherichia coli
著者: Onesti, S. / Miller, A.D. / Brick, P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary Diffraction Studies of E.Coli Lysyl-T(Slash)RNA Synthetase (Lysu)
著者: Onesti, S. / Theoclitou, M.-E. / Wittung, E.P.L. / Miller, A.D. / Plateau, P. / Blanquet, S. / Brick, P.
履歴
登録1995年5月3日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
B: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
C: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,7436
ポリマ－173,3023
非ポリマー4423
水6,756375
1
A: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
C: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,8294
ポリマ－115,5342
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area37250 Å2
手法PISA
2
B: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
ヘテロ分子

B: LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,8294
ポリマ－115,5342
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)144.270, 257.800, 182.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: B 14 .. 504 CRYSTALLOGRAPHIC DYAD OPERATION SYMMETRY1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 1 0.000000 -1.000000 0.000000 257.80000 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 182.08000 APPLIED TO RESIDUES: Y 1 .. 1 CRYSTALLOGRAPHIC DYAD OPERATION SYMMETRY1 2 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 SYMMETRY2 2 0.000000 -1.000000 0.000000 257.80000 SYMMETRY3 2 0.000000 0.000000 -1.000000 182.08000 THE ASYMMETRIC UNIT CAN ALSO BE DESCRIBED AS CONTAINING THREE SUBUNITS ARRANGED AROUND A PSEUDO 31 AXIS PARALLEL TO THE CRYSTALLOGRAPHIC C AXIS, RELATING SUBUNITS *B*, *A* AND *C'* WHERE *C'* IS CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED TO SUBUNIT *C*.

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要素

#1: タンパク質 LYSYL-TRNA SYNTHETASE (LYSU)


分子量: 57767.191 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8N5, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.81 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1drop
32 mMbeta-mercaptoethanol1drop
45 mMlysine1drop
50.1 MPIPES1reservoir
620 %(w/v)PEG20001reservoir
70.5 M1reservoirLiCl

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データ収集

検出器日付: 1993年8月25日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.8→12 Å / Num. obs: 76222 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 %
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.078

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM/CCP4データ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.8→12 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 -4 %
Rwork0.193 --
obs0.193 73174 92.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11376 0 0 375 11751
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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