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- PDB-1lyd: CRYSTAL STRUCTURE OF T4-LYSOZYME GENERATED FROM SYNTHETIC CODING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lyd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF T4-LYSOZYME GENERATED FROM SYNTHETIC CODING DNA EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI
要素T4 LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rose, D.R.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1988
タイトル: Crystal structure of T4-lysozyme generated from synthetic coding DNA expressed in Escherichia coli.
著者: Rose, D.R. / Phipps, J. / Michniewicz, J. / Birnbaum, G.I. / Ahmed, F.R. / Muir, A. / Anderson, W.F. / Narang, S.
#1: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1987
タイトル: Hierarchical Strategy for Protein Folding and Design. Synthesis and Expression of T4 Lysozyme Gene and Two Putative Folding Mutants
著者: Narang, S.A. / Yao, F.-L. / Michniewicz, J.J. / Dubuc, G. / Phipps, J. / Somorjai, R.L.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
履歴
登録1989年1月11日処理サイト: BNL
改定 1.01990年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T4 LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6621
ポリマ－18,6621
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.900, 60.900, 97.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: RESIDUES 162 - 164 WERE NOT VISIBLE ON THE ELECTRON DENSITY MAP. THEIR POSITIONS ARE UNCERTAIN.

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要素

#1: タンパク質 T4 LYSOZYME


分子量: 18662.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 参照: UniProt: P00720
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SECONDARY STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS THE SAME AS THAT IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 2LZM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度Crystal-IDSol-ID化学式
11.41 M1reservoirNaH2PO4
21.15 M1reservoirK2HPO4

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 1.9 Å / Num. obs: 19039 / % possible obs: 89 % / Num. measured all: 58869

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→8 Å
詳細: RESIDUES 162 - 164 WERE NOT VISIBLE ON THE ELECTRON DENSITY MAP. THEIR POSITIONS ARE UNCERTAIN
Rfactor反射数
obs0.191 9177
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 0 82 1391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1640.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1880.2
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1440.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1420.2
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.16
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 9177 / σ(F): 3 / Rfactor obs: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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