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万見
- PDB-1ly1: Structure and Mechanism of T4 Polynucleotide Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ly1
タイトルStructure and Mechanism of T4 Polynucleotide Kinase
要素polynucleotide kinase
キーワードTRANSFERASE / PNK / KINASE / PHOSPHATASE / POLYNUCLEOTIDE / T4 / PHAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxynucleotide 3'-phosphatase / deoxynucleotide 3'-phosphatase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / DNA repair / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Polynucleotide kinase PNKP, C-terminal phosphatase domain / AAA domain / HAD superfamily / HAD-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polynucleotide kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, L.K. / Lima, C.D. / Shuman, S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Structure and mechanism of T4 polynucleotide kinase: an RNA repair enzyme.
著者: Wang, L.K. / Lima, C.D. / Shuman, S.
履歴
登録2002年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The sulfate ions mimic substrate nucleotide phosphates.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: polynucleotide kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0555
ポリマ－20,6711
非ポリマー3844
水2,558142
1
A: polynucleotide kinase
ヘテロ分子

A: polynucleotide kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,11010
ポリマ－41,3422
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)65.300, 91.800, 67.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 polynucleotide kinase / PNK / Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase


分子量: 20670.787 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain, residues 1-181 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: PSET / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P06855, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M NaOAc 4.6, 5mM DTT, 16% PEG2000MME, 0.4M AMSO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.5
30.2 M1dropNaCl
40.3 Mimidazole1drop
510 %glycerol1drop
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
75 mMdithiothreitol1reservoir
816 %PEG2000 MME1reservoir
90.4 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 14453 / Num. obs: 12892 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 13.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.223 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 77.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 36111 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.7 % / Rmerge(I) obs: 0.223

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2→19.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 655 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all-14121 --
obs-13119 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.5142 Å2 / ksol: 0.38958 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.36 Å20 Å20 Å2
2--3.89 Å20 Å2
3----7.26 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.27 Å / Luzzati sigma a free: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1241 0 20 142 1403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it22.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 90 4.6 %
Rwork0.278 1868 -
obs--85.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.231 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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