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- PDB-1lvm: CATALYTICALLY ACTIVE TOBACCO ETCH VIRUS PROTEASE COMPLEXED WITH P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvm
タイトルCATALYTICALLY ACTIVE TOBACCO ETCH VIRUS PROTEASE COMPLEXED WITH PRODUCT
要素
  • (CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)) x 2
  • OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta Barrel / Chymotrypsin-type Cystein Protease / Enzyme-peptide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tobacco etch virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Phan, J. / Zdanov, A. / Evdokimov, A.G. / Tropea, J.E. / Peters III, H.K. / Kapust, R.B. / Li, M. / Wlodawer, A. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the substrate specificity of tobacco etch virus protease.
著者: Phan, J. / Zdanov, A. / Evdokimov, A.G. / Tropea, J.E. / Peters III, H.K. / Kapust, R.B. / Li, M. / Wlodawer, A. / Waugh, D.S.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE AUTHOR STATES RESIDUES 308-310 ARE NOT IN THE CRYSTAL OF CHAINS C AND D AND RESIDUES 309- ...SEQUENCE AUTHOR STATES RESIDUES 308-310 ARE NOT IN THE CRYSTAL OF CHAINS C AND D AND RESIDUES 309-310 ARE NOT IN THE PEPTIDE SEQUENCE FOR THIS MUTANT. RESIDUE GLY 308 WAS CLEAVED OFF BY THE ENZYME AND NOT PRESENT IN THE CRYSTAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
E: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2695
ポリマ－55,2695
非ポリマー00
水10,341574
1
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
E: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0383
ポリマ－28,0383
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12080 Å2
手法PISA
2
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2322
ポリマ－27,2322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.505, 75.505, 183.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)


分子量: 26147.586 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1-221 / 変異: S219D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tobacco etch virus (ウイルス) / 属: Potyvirus / プラスミド: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pRK529 / 参照: UniProt: P04517
#2: タンパク質・ペプチド OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE


分子量: 1084.137 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 302-310 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tobacco etch virus (ウイルス) / 属: Potyvirus / プラスミド: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pRK529 / 参照: UniProt: P04517
#3: タンパク質・ペプチド CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)


分子量: 805.896 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 230-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tobacco etch virus (ウイルス) / 属: Potyvirus / プラスミド: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pRK529 / 参照: UniProt: P04517
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 574 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: ammonium sulfate, magnesium chloride, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14.5 mg/mlprotein1droppH8.5
20.1 MTris-HCl1reservoir
30.2 M1reservoirMgCl2
410 %glycerol1reservoir
52.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 49988 / Num. obs: 48452 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 49988 / % possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LVB

1lvb


解像度: 1.8→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 140622.42 / Data cutoff high rms absF: 140622.42 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 4885 10.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
all-48452 --
obs-48452 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.5232 Å2 / ksol: 0.334191 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å20 Å20 Å2
2---1.28 Å20 Å2
3---2.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3750 0 0 577 4327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.753.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it11.564
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it16.284
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it15.914.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 759 10.2 %
Rwork0.243 6658 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 43567 / Rfactor Rfree: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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