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万見
- PDB-1lvc: Crystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvc
タイトルCrystal structure of the adenylyl cyclase domain of anthrax edema factor (EF) in complex with calmodulin and 2' deoxy, 3' anthraniloyl ATP
要素
  • calmodulin
  • calmodulin-sensitive adenylate cyclase
キーワードLYASE / helical domain / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / adenylate cyclase / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cAMP biosynthetic process / establishment of protein localization to membrane / adenylate cyclase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / host cell cytosol / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / calcium channel regulator activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / small molecule binding / positive regulation of DNA binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / potassium ion transmembrane transport / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / activation of adenylate cyclase activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #60 / Adenylylcyclase toxin fold / Anthrax toxin, edema factor, central domain / : / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / : / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3'ANTHRANILOYL-2'-DEOXY-ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / YTTERBIUM (III) ION / Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Shen, Y. / Lee, Y.-S. / Soelaiman, S. / Bergson, P. / Lu, D. / Chen, A. / Beckingham, K. / Grabarek, Z. / Mrksich, M. / Tang, W.-J.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Physiological calcium concentrations regulate calmodulin binding and catalysis of adenylyl cyclase exotoxins
著者: Shen, Y. / Lee, Y.-S. / Soelaiman, S. / Bergson, P. / Lu, D. / Chen, A. / Beckingham, K. / Grabarek, Z. / Mrksich, M. / Tang, W.-J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the activation of anthrax adenylyl cyclase exotoxin by calmodulin
著者: Drum, C.L. / Yan, S.Z. / Bard, J. / Shen, Y.Q. / Lu, D. / Soelaiman, S. / Grabarek, Z. / Bohm, A. / Tang, W.J.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
B: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
C: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: calmodulin
E: calmodulin
F: calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,97017
ポリマ－226,9896
非ポリマー1,98011
水00
1
A: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
D: calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5276
ポリマ－75,6632
非ポリマー8634
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7060 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area30580 Å2
手法PISA
2
B: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
E: calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9165
ポリマ－75,6632
非ポリマー2533
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area32770 Å2
手法PISA
3
C: calmodulin-sensitive adenylate cyclase
F: calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5276
ポリマ－75,6632
非ポリマー8634
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7080 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area31860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.924, 167.918, 341.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is monomer

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要素

#1: タンパク質 calmodulin-sensitive adenylate cyclase / ATP pyrophosphate-lyase / adenylyl cyclase / edema factor / ef / anthrax edema toxin adenylate ...ATP pyrophosphate-lyase / adenylyl cyclase / edema factor / ef / anthrax edema toxin adenylate cyclase component


分子量: 58810.605 Da / 分子数: 3 / 断片: c-terminal domain (residues 291-800) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / プラスミド: pProEx / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#2: タンパク質 calmodulin


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-DOT / 3'ANTHRANILOYL-2'-DEOXY-ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3′-O-アントラニロイル-2′-デオキシアデノシン5′-三りん酸


分子量: 610.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N6O13P3
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, ammonium sulfate, glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
詳細: Hiratsuka, T., (1983) Biochem. Biophys. Acta., 742, 496.

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→29.96 Å / Num. all: 39156 / Num. obs: 38841 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 10 / Num. unique all: 3871 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / 冗長度: 6.85 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1K90

1k90


解像度: 3.6→29.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 457541.92 / Data cutoff high rms absF: 457541.92 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 1769 5 %RANDOM
Rwork0.281 ---
obs0.281 35570 90.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.5231 Å2 / ksol: 0.25238 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 81.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.32 Å20 Å20 Å2
2--6.92 Å20 Å2
3----13.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.45 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→29.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15216 0 87 0 15303
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.432.5
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 272 5.3 %
Rwork0.302 4873 -
obs--79.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ADA_XPLOR_PAR.TXTION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMADA_XPLOR_TOP.TXT
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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