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- PDB-1lvb: CATALYTICALLY INACTIVE TOBACCO ETCH VIRUS PROTEASE COMPLEXED WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvb
タイトルCATALYTICALLY INACTIVE TOBACCO ETCH VIRUS PROTEASE COMPLEXED WITH SUBSTRATE
要素
  • CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
  • OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta Barrel / Protein-Peptide Complex / Chymotrypsin-like Cystein Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tobacco etch virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Phan, J. / Zdanov, A. / Evdokimov, A.G. / Tropea, J.E. / Peters III, H.K. / Kapust, R.B. / Li, M. / Wlodawer, A. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the substrate specificity of tobacco etch virus protease.
著者: Phan, J. / Zdanov, A. / Evdokimov, A.G. / Tropea, J.E. / Peters III, H.K. / Kapust, R.B. / Li, M. / Wlodawer, A. / Waugh, D.S.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5126
ポリマ－58,3284
非ポリマー1842
水3,261181
1
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2563
ポリマ－29,1642
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
2
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2563
ポリマ－29,1642
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
3
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子

A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子

A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子

A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,04824
ポリマ－233,31116
非ポリマー7378
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area26620 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area73700 Å2
手法PISA
4
A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子

A: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
C: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
B: CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)
D: OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,02412
ポリマ－116,6568
非ポリマー3684
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area12790 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area37370 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5760 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.317, 125.317, 127.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 CATALYTIC DOMAIN OF THE NUCLEAR INCLUSION PROTEIN A (NIA)


分子量: 28004.715 Da / 分子数: 2 / 変異: C151A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tobacco etch virus (ウイルス) / 属: Potyvirus / プラスミド: pRK529 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04517
#2: タンパク質・ペプチド OLIGOPEPTIDE SUBSTRATE FOR THE PROTEASE


分子量: 1159.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P04517
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 6000, Tris, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
113.5 mg/mlprotein1drop
28 %(w/v)PEG60001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 112 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9755,0.9794,0.9796
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月19日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97551
20.97941
30.97961
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 51139 / Num. obs: 38759 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible all: 90.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 51139 / % possible obs: 97.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→33.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 272840.06 / Data cutoff high rms absF: 272840.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2411 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all-38759 --
obs-38759 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.6121 Å2 / ksol: 0.360486 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.47 Å20 Å20 Å2
2---7.47 Å20 Å2
3---14.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3590 0 12 181 3783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 400 5.6 %
Rwork0.394 6703 -
obs--83 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3TOPP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 45949
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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