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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1lv7 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the AAA domain of FtsH | ||||||
![]() | FtsH | ||||||
![]() | HYDROLASE / ALPHA/BETA DOMAIN / FOUR HELIX BUNDLE | ||||||
Function / homology | ![]() membrane protein complex / plasma membrane protein complex / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Krzywda, S. / Brzozowski, A.M. / Verma, C. / Karata, K. / Ogura, T. / Wilkinson, A.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of the AAA domain of the ATP-dependent protease FtsH of Escherichia coli at 1.5 A resolution. Authors: Krzywda, S. / Brzozowski, A.M. / Verma, C. / Karata, K. / Ogura, T. / Wilkinson, A.J. #1: ![]() Title: Crystallization of the AAA domain of the ATP-dependent protease FtsH of Escherichia coli Authors: Krzywda, S. / Brzozowski, A.M. / Karata, K. / Ogura, T. / Wilkinson, A.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 124.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 97.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 417.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 423.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 13.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 27769.084 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: AAA domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P0AAI3, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metalloendopeptidases | ||
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#2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.82 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: ammonium sulfate, Tris-HCl, DTT, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Jan 26, 2002 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 1.5 Å / Lowest resolution: 50 Å / Num. obs: 44655 / % possible obs: 98.4 % / Num. measured all: 913258 / Rmerge(I) obs: 0.064 |
Reflection shell | *PLUS Highest resolution: 1.5 Å / Lowest resolution: 1.55 Å / % possible obs: 91.1 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 16.559 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 19.9861 Å / Origin y: 21.6216 Å / Origin z: 55.3517 Å
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 1.5 Å / Lowest resolution: 50 Å / Num. reflection obs: 421544 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.15488 / Rfactor Rfree: 0.178 / Rfactor Rwork: 0.154 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.22 |