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万見
- PDB-1lv0: Crystal structure of the Rab effector guanine nucleotide dissocia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lv0
タイトルCrystal structure of the Rab effector guanine nucleotide dissociation inhibitor (GDI) in complex with a geranylgeranyl (GG) peptide
要素RAB GDP disossociation inhibitor alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Rab GDP-dissociation inhibitor activity / negative regulation of protein targeting to membrane / Rab protein signal transduction / negative regulation of axonogenesis / vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / protein transport / Golgi apparatus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rab GDI protein / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 2 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 2 / GDP dissociation inhibitor / GDP dissociation inhibitor / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich ...Rab GDI protein / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 2 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 2 / GDP dissociation inhibitor / GDP dissociation inhibitor / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GERAN-8-YL GERAN / Rab GDP dissociation inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者An, Y. / Shao, Y. / Alory, C. / Matteson, J. / Sakisaka, T. / Chen, W. / Gibbs, R.A. / Wilson, I.A. / Balch, W.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Geranylgeranyl switching regulates GDI-Rab GTPase recycling.
著者: An, Y. / Shao, Y. / Alory, C. / Matteson, J. / Sakisaka, T. / Chen, W. / Gibbs, R.A. / Wilson, I.A. / Balch, W.E.
履歴
登録2002年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAB GDP disossociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4595
ポリマ－50,8971
非ポリマー5634
水6,630368
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.230, 42.861, 89.104
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RAB GDP disossociation inhibitor alpha / RAB GDI ALPHA / GDI-1 / SMG P25A GDI


分子量: 50896.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PET-11DHIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21856
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GER / GERAN-8-YL GERAN / (6E,10E)-3,7,11,15-テトラメチル-2,6,10,14-ヘキサデカテトラエン


分子量: 274.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H34
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.79 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Ammonium Sulfate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 22.5 ℃ / pH: 6.25 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Luan, P., (2000) Traffic, 1, 270., Schalk, I., (1996) Nature,381, 42.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.73 M / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月12日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 30213 / Num. obs: 30213 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 12.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.419 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 1325 / Rsym value: 0.419 / % possible all: 85.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 68840
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS0.9精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D5T

1d5t


解像度: 2→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2905 10.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.196 28728 --
obs0.196 28728 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4971 Å2 / ksol: 0.342343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.74 Å20 Å24.3 Å2
2---4.51 Å20 Å2
3---0.77 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.3 Å / Luzzati sigma a free: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3431 0 35 368 3834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.832.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 140 10.4 %
Rwork0.301 1211 -
obs--86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GG_PAR.TXTGG_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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