[日本語] English
万見
- PDB-1luf: Crystal Structure of the MuSK Tyrosine Kinase: Insights into Rece... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1luf
タイトルCrystal Structure of the MuSK Tyrosine Kinase: Insights into Receptor Autoregulation
要素muscle-specific tyrosine kinase receptor musk
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / phosphorylation (リン酸化) / signal transduction (シグナル伝達) / mass spectrometry (質量分析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein geranylgeranylation / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of motor neuron apoptotic process / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / Wnt-protein binding / response to muscle activity / motor neuron apoptotic process ...positive regulation of protein geranylgeranylation / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / positive regulation of motor neuron apoptotic process / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / Wnt-protein binding / response to muscle activity / motor neuron apoptotic process / neuromuscular junction development / cochlea development / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / receptor clustering / positive regulation of Rac protein signal transduction / response to axon injury / response to electrical stimulus / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell projection / PDZ domain binding / long-term synaptic potentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / neuromuscular junction / 受容体型チロシンキナーゼ / 記憶 / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / retina development in camera-type eye / postsynaptic membrane / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 細胞分化 / receptor complex / positive regulation of protein phosphorylation / リン酸化 / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / シナプス / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Muscle, skeletal receptor tyrosine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Till, J.H. / Becerra, M. / Watty, A. / Lu, Y. / Ma, Y. / Neubert, T.A. / Burden, S.J. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the MuSK tyrosine kinase: insights into receptor autoregulation.
著者: Till, J.H. / Becerra, M. / Watty, A. / Lu, Y. / Ma, Y. / Neubert, T.A. / Burden, S.J. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2002年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: muscle-specific tyrosine kinase receptor musk


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7551
ポリマ－38,7551
非ポリマー00
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.939, 146.939, 39.017
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

#1: タンパク質 muscle-specific tyrosine kinase receptor musk


分子量: 38754.656 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic region (residues 526-868) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q62838, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium sulfate, HEPES, glycerol, TCEP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 58 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14 mg/mlprotein1drop
20.75 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.0
42 %glycerol1reservoir
51.3 mMTCEP1reservoir
60.1 Msodium thiocyanate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月29日
放射モノクロメーター: silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→28 Å / Num. all: 28438 / Num. obs: 25737 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 28438 / Num. measured all: 216370 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.319

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
MADNESSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1IRK

1irk


解像度: 2.05→26.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1263 4.9 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 25736 96.8 %-
all-28438 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.431 Å2 / ksol: 0.359255 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20 Å20 Å2
2--1.48 Å20 Å2
3----2.96 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.3 Å / Luzzati sigma a free: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→26.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2182 0 0 114 2296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 206 5.1 %
Rwork0.27 3872 -
obs--93.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5PARAMCSDX.MISC&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 25737 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.231 / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.1 Å / Rfactor Rfree: 0.313 / Rfactor Rwork: 0.27

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る