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万見
- PDB-1lru: Crystal Structure of E.coli Peptide Deformylase Complexed with An... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lru
タイトルCrystal Structure of E.coli Peptide Deformylase Complexed with Antibiotic Actinonin
要素PEPTIDE DEFORMYLASE
キーワードHYDROLASE / ACTINONIN / INHIBITION / POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


co-translational protein modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACTINONIN / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Guilloteau, J.-P. / Mathieu, M. / Giglione, C. / Blanc, V. / Dupuy, A. / Chevrier, M. / Gil, P. / Famechon, A. / Meinnel, T. / Mikol, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The crystal structures of four peptide deformylases bound to the antibiotic actinonin reveal two distinct types: a platform for the structure-based design of antibacterial agents.
著者: Guilloteau, J.P. / Mathieu, M. / Giglione, C. / Blanc, V. / Dupuy, A. / Chevrier, M. / Gil, P. / Famechon, A. / Meinnel, T. / Mikol, V.
履歴
登録2002年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDE DEFORMYLASE
B: PEPTIDE DEFORMYLASE
C: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,22411
ポリマ－57,6793
非ポリマー1,5458
水8,755486
1
A: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6773
ポリマ－19,2261
非ポリマー4512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8695
ポリマ－19,2261
非ポリマー6434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6773
ポリマ－19,2261
非ポリマー4512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
B: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子

C: PEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5468
ポリマ－38,4522
非ポリマー1,0946
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area16190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.040, 63.608, 83.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the biological unit is the monomer. There are three monomers in the asymetric unit.

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDE DEFORMYLASE / PDF / POLYPEPTIDE DEFORMYLASE


分子量: 19226.248 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6K3, peptide deformylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BB2 / ACTINONIN / 2-[(FORMYL-HYDROXY-AMINO)-METHYL]-HEPTANOIC ACID [1-(2-HYDROXYMETHYL-PYRROLIDINE-1-CARBONYL)-2-METHYL-PROPYL]-AMIDE / (-)-アクチノニン


分子量: 385.498 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H35N3O5 / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 486 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.5M (NH4)2SO4, 28%PEG400, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mMMES-NaOH1droppH6.0
21.0 Mammonium sulfate1drop
30.5 mMprotein1drop
40.5 mMactinonin1drop
550 mMMES-NaOH1reservoirpH6.0
62.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月14日
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→15 Å / Num. all: 34394 / Num. obs: 34394 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.076
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 2.3 % / Num. unique all: 3037 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 83.7
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 83.7 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / Mean I/σ(I) obs: 5

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber /
Rfactor反射数
Rwork0.24 -
all0.24 34376
obs0.24 34376
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3879 0 94 486 4459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rfactor obs: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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