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- PDB-1lph: LYS(B28)PRO(B29)-HUMAN INSULIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lph
タイトルLYS(B28)PRO(B29)-HUMAN INSULIN
要素(INSULIN) x 2
キーワードHORMONE / INSULIN ANALOGUE / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ciszak, E. / Beals, J.M. / Frank, B.H. / Baker, J.C. / Carter, N.D. / Smith, G.D.
引用
ジャーナル: Structure / : 1995
タイトル: Role of C-terminal B-chain residues in insulin assembly: the structure of hexameric LysB28ProB29-human insulin.
著者: Ciszak, E. / Beals, J.M. / Frank, B.H. / Baker, J.C. / Carter, N.D. / Smith, G.D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1994
タイトル: The Structure of a Complex of Hexameric Insulin and 4'-Hydroxyacetanilide
著者: Smith, G.D. / Ciszak, E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 1994
タイトル: Crystallographic Evidence for Dual Coordination Around Zinc in the T3R3 Human Insulin Hexamer
著者: Ciszak, E. / Smith, G.D.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1984
タイトル: Structural Stability in the 4-Zinc Human Insulin Hexamer
著者: Smith, G.D. / Swenson, D.C. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Reynolds, C.D.
履歴
登録1995年4月19日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8968
ポリマ-11,6354
非ポリマー2604
1,06359
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8833
ポリマ-5,8182
非ポリマー651
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area3710 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0135
ポリマ-5,8182
非ポリマー1953
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area4060 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,68724
ポリマ-34,90612
非ポリマー78112
21612
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area18830 Å2
ΔGint-269 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
4
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,68724
ポリマ-34,90612
非ポリマー78112
21612
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_554-y,x-y,z-11
crystal symmetry operation3_554-x+y,-x,z-11
Buried area12550 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area19190 Å2
手法PISA
5
D: INSULIN
ヘテロ分子

D: INSULIN
ヘテロ分子

D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,68724
ポリマ-34,90612
非ポリマー78112
21612
タイプ名称対称操作
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_554-y,x-y,z-11
crystal symmetry operation3_554-x+y,-x,z-11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area9310 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area22430 Å2
手法PISA
6
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8968
ポリマ-11,6354
非ポリマー2604
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area6600 Å2
手法PISA
7


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6320 Å2
手法PISA
8
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,03815
ポリマ-17,4536
非ポリマー5859
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
9
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6499
ポリマ-17,4536
非ポリマー1963
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.620, 79.620, 37.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21D-31-

ZN

31D-32-

CL

41B-39-

HOH

51D-42-

HOH

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN / LYS(B28)PRO(B29)-HUMAN INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, D, P28K, K29P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN / LYS(B28)PRO(B29)-HUMAN INSULIN


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 変異: CHAIN B, D, P28K, K29P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 63分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 化合物 ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H6O
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細EACH OF TWO ZINC IONS IS COORDINATED BY THE THREE SYMMETRY RELATED HIS B 10 SIDE CHAINS. THE ...EACH OF TWO ZINC IONS IS COORDINATED BY THE THREE SYMMETRY RELATED HIS B 10 SIDE CHAINS. THE COORDINATION SPHERE OF ZN B 31 IS OCTAHEDRAL WITH THE REMAINING THREE SITES FILLED BY WATER, HOH 1. THE COORDINATION OF ZN D 31 IS TETRAHEDRAL COMPLETED BY CL D 32.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 5.9 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.27 mMhuman insulin11
20.12 Mhydrochloric acid11
30.05 Msodium citrate11

-
データ収集

検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年6月9日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.5 Å / Num. obs: 3910 / % possible obs: 83.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射
*PLUS
Num. measured all: 19299 / Rmerge(I) obs: 0.06

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUデータ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
PROLSQ精密化
RIGAKUデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.161 --
obs0.161 3548 75.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数795 0 10 59 864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.1562.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.3872.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.5551.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5472.5
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.0540.05
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.0460.05
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.1750.15

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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