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- PDB-1lpf: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF LIPOAMIDE DEHYDROGENASE FROM PSEUD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lpf
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF LIPOAMIDE DEHYDROGENASE FROM PSEUDOMONAS FLUORESCENS AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION. ANALYSIS OF REDOX AND THERMOSTABILITY PROPERTIES
要素DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / cell redox homeostasis / glycolytic process / flavin adenine dinucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas fluorescens (蛍光菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mattevi, A. / Hol, W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Three-dimensional structure of lipoamide dehydrogenase from Pseudomonas fluorescens at 2.8 A resolution. Analysis of redox and thermostability properties.
著者: Mattevi, A. / Obmolova, G. / Kalk, K.H. / van Berkel, W.J. / Hol, W.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: The Refined Crystal Structure of Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii at 2.2 Angstroms Resolution. A Comparison with the Structure of Glutathione Reductase
著者: Mattevi, A. / Schierbeek, A.J. / Hol, W.G.J.
#2: ジャーナル: J.Gen.Microbiol. / 年: 1989
タイトル: Molecular Cloning and Sequence Determination of the Gene Encoding Lipoamide Dehydrogenase from Pseudomonas Fluorescens
著者: Benen, J.A.E. / Van Berkel, W.J.H. / Van Dongen, W.M.A.M. / Muller, F. / Dekok, A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: X-Ray Structure of Lipoamide Dehydrogenase from Azotobacter Vinelandii Determined by a Combination of Molecular and Isomorphous Replacement Techniques
著者: Schierbeek, A.J. / Swarte, M.B.A. / Dijkstra, B.W. / Vriend, G. / Read, R.J. / Hol, W.G.J. / Drenth, J. / Betzel, C.
履歴
登録1992年10月26日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX EACH HELIX IS LABELED BY TWO DIGITS. THE FIRST INDICATES THE DOMAIN WHERE THE HELIX IS ...HELIX EACH HELIX IS LABELED BY TWO DIGITS. THE FIRST INDICATES THE DOMAIN WHERE THE HELIX IS LOCATED AND THE SECOND GIVES ITS SEQUENTIAL NUMBER. THE DIGITS ARE SEPARATED BY THE CHAIN IDENTIFIER. BECAUSE THE HELIX IDENTIFIERS ARE RESTRICTED TO THREE CHARACTERS, HELIX 4-10 AND 4-11 OF BOTH CHAINS ARE LABELED 4A1, 4AA, 4B1 AND 4BA.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7364
ポリマ－100,1652
非ポリマー1,5712
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9730 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area33840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.600, 66.400, 164.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 360 AND PRO 451 IN BOTH CHAINS ARE CIS PROLINES.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.192992, -0.39284, -0.899128), (-0.39067, -0.871354, 0.29685), (-0.900073, 0.293972, -0.321635)
ベクター: -58.801, 2.82, -79.197)
詳細THE TWO INDEPENDENTLY REFINED SUBUNITS ARE RELATED BY THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW. THIS TRANSFORMATION WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. AFTER SUPERPOSITION, THE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE POSITIONS OF 3490 EQUIVALENT ATOMS IS 0.14 ANGSTROMS.

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE


分子量: 50082.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fluorescens (蛍光菌) / 参照: UniProt: P14218, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
29 %(w/v)PEG60001drop
350 mMHEPES1drop
40.5 mMEDTA1drop
50.02 %(w/v)1dropNaN3
69 %PEG60001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 100 Å / Num. obs: 23546 / % possible obs: 78.2 % / Num. measured all: 40000 / Rmerge(I) obs: 0.0435
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / % possible obs: 40.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→10 Å / σ(F): 0
詳細: DURING REFINEMENT, RESIDUES 42, 163, 387, AND 388 OF EACH CHAIN WERE IDENTIFIED AS THR. THEY ARE, IN FACT, VAL, SER, ALA, AND ALA, RESPECTIVELY. FOR THESE RESIDUES, IN THIS ENTRY, THE SIDE ...詳細: DURING REFINEMENT, RESIDUES 42, 163, 387, AND 388 OF EACH CHAIN WERE IDENTIFIED AS THR. THEY ARE, IN FACT, VAL, SER, ALA, AND ALA, RESPECTIVELY. FOR THESE RESIDUES, IN THIS ENTRY, THE SIDE CHAIN ATOMS BEYOND CB HAVE BEEN REMOVED AND THE RESIDUES ARE PRESENTED WITH THEIR CORRECT RESIDUE NAMES. THIS MATTER IS BEING INVESTIGATED BY THE DEPOSITORS.
Rfactor反射数
Rwork0.192 -
obs0.192 23164
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6858 0 106 0 6964
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection all: 23164 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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