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- PDB-1lnu: CRYSTAL STRUCTURE OF CLASS II MHC MOLECULE IAb BOUND TO EALPHA3K ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lnu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CLASS II MHC MOLECULE IAb BOUND TO EALPHA3K PEPTIDE
要素
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Protein-peptide complex / T cell receptor / antigen presentation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / response to type II interferon / toxic substance binding ...positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / response to type II interferon / toxic substance binding / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / cellular response to type II interferon / adaptive immune response / early endosome / lysosome / immune response / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Liu, X. / Dai, S. / Crawford, F. / Fruge, R. / Marrack, P. / Kappler, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Alternate interactions define the binding of peptides to the MHC molecule IA(b).
著者: Liu, X. / Dai, S. / Crawford, F. / Fruge, R. / Marrack, P. / Kappler, J.
履歴
登録2002年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Author states two separate sequences, an Ealpha3K peptide(1-13) and linker(14-28), which ...SEQUENCE Author states two separate sequences, an Ealpha3K peptide(1-13) and linker(14-28), which start from residue 1 to residue 28 were added to the N-terminus of the beta chain of the class II MHC IAB of chains B,D,F and H.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
B: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
D: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
E: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
F: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
G: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
H: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,80220
ポリマ－182,1478
非ポリマー2,65412
水4,270237
1
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
B: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2005
ポリマ－45,5372
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7110 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19750 Å2
手法PISA
2
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
D: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2005
ポリマ－45,5372
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7190 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
3
E: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
F: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2005
ポリマ－45,5372
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
4
G: H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain
H: H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2005
ポリマ－45,5372
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.040, 274.180, 65.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細One molecule includes one alpha chain and one beta chain with the peptide

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要素

#1: タンパク質
H-2 class II histocompatibility antigen, A-B alpha chain / IAalpha


分子量: 20597.957 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P14434
#2: タンパク質
H-2 class II histocompatibility antigen, A beta chain


分子量: 24938.830 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): SF9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14483
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG8000, MES, KH2PO4, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
116 %PEG80001reservoir
20.1 MMES1reservoirpH6.0
30.1 M1reservoirKH2PO4
44-5 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.99187 Å
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2001年12月6日
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 54497 / Num. obs: 54497 / % possible obs: 74.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.352 / Num. unique all: 1829 / % possible all: 21.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 40 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 21.3 % / Num. unique obs: 1829 / Mean I/σ(I) obs: 4.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IAD

2iad


解像度: 2.5→38.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 53511.21 / Data cutoff high rms absF: 53511.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2621 4.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all-54497 --
obs-54479 74.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.563 Å2 / ksol: 0.342183 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12860 0 168 237 13265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 115 4.2 %
Rwork0.307 2609 -
obs-1829 22.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. reflection obs: 54427
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0105
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.511
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.59 Å / Rfactor Rfree: 0.313 / Num. reflection Rfree: 66 / Rfactor Rwork: 0.277 / Num. reflection obs: 1591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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