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- PDB-1lml: LEISHMANOLYSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lml
タイトルLEISHMANOLYSIN
要素LEISHMANOLYSIN
キーワードLEISHMANOLYSIN / METALLOPROTEASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


leishmanolysin / symbiont-mediated activation of host signal transduction pathway / symbiont-mediated perturbation of host inflammatory response / side of membrane / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / cell adhesion / proteolysis / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leishmanolysin; domain 3 / Leishmanolysin domain 3 / Leishmanolysin; domain 4 / Leishmanolysin domain 4 / Elastase; domain 1 - #20 / Leishmanolysin; domain 2 / Leishmanolysin , domain 2 / Peptidase M8, leishmanolysin / Leishmanolysin / Elastase; domain 1 ...Leishmanolysin; domain 3 / Leishmanolysin domain 3 / Leishmanolysin; domain 4 / Leishmanolysin domain 4 / Elastase; domain 1 - #20 / Leishmanolysin; domain 2 / Leishmanolysin , domain 2 / Peptidase M8, leishmanolysin / Leishmanolysin / Elastase; domain 1 / Ribbon / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換, MOLECULAR REPLACEMENT USING TWO CRYSTAL FORMS / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Schlagenhauf, E. / Etges, R. / Metcalf, P.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The crystal structure of the Leishmania major surface proteinase leishmanolysin (gp63).
著者: Schlagenhauf, E. / Etges, R. / Metcalf, P.
#1: ジャーナル: Thesis
タイトル: X-Ray Crystallographic Studies of Leishmanolysin the Leishmania Major Surface Metalloproteinase from Leishmania Major
著者: Schlagenhauf, E.
#2: ジャーナル: Proteins / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Leishmanolysin, the Major Surface Metalloproteinase from Leishmania Major
著者: Schlagenhauf, E. / Etges, R. / Metcalf, P.
履歴
登録1997年3月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEISHMANOLYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6732
ポリマ－51,6081
非ポリマー651
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.325, 90.144, 70.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 LEISHMANOLYSIN / GP63 PROTEIN / PSP


分子量: 51607.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Leishmania major (大形リーシュマニア)
細胞内の位置: MEMBRANE BOUND / 株: LRC-L119 / 参照: UniProt: P08148, leishmanolysin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.65 %
結晶化手法: vapor diffusion - hanging drop -macroseeding / pH: 9.5
詳細: 52% MPD (2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL) 0.1M ETHANOLAMINE-HCL PH 9.5 0.02% NA-AZIDE VAPOR DIFFUSION HANGING DROP METHOD WITH MACROSEEDING, vapor diffusion - hanging drop -macroseeding
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 mg/mlprotein1drop
248-50 %satammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月24日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→40 Å / Num. obs: 51879 / % possible obs: 99.7 % / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 1.86→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, MOLECULAR REPLACEMENT USING TWO CRYSTAL FORMS
解像度: 1.86→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: UNINTERPRETABLE WEAK ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR RESIDUES 408 - 412, 499 - 504, 575 - 577 AND FOR THE CARBOHYDRATE CHAINS ATTACHED TO N 300, N 407, N 534, N 577.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 4626 9.5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 48665 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3593 0 1 212 3806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.342.5
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 823 10.3 %
Rwork0.244 7189 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19_HOH.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.ZINC
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rfree: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.98
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.94 Å / Rfactor Rfree: 0.272 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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