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- PDB-1ll0: Crystal Structure of Rabbit Muscle Glycogenin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ll0
タイトルCrystal Structure of Rabbit Muscle Glycogenin
要素GLYCOGENIN-1
キーワードTRANSFERASE / beta-alpha-beta Rossman-like nucleotide binding fold / DxD motif
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / glycogen biosynthetic process / manganese ion binding / protein homodimerization activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Gibbons, B.J. / Roach, P.J. / Hurley, T.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the autocatalytic initiator of glycogen biosynthesis, glycogenin.
著者: Gibbons, B.J. / Roach, P.J. / Hurley, T.D.
履歴
登録2002年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGENIN-1
B: GLYCOGENIN-1
C: GLYCOGENIN-1
D: GLYCOGENIN-1
E: GLYCOGENIN-1
F: GLYCOGENIN-1
G: GLYCOGENIN-1
H: GLYCOGENIN-1
I: GLYCOGENIN-1
J: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,68610
ポリマ－380,68610
非ポリマー00
水00
1
A: GLYCOGENIN-1
B: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1372
ポリマ－76,1372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22570 Å2
手法PISA
2
C: GLYCOGENIN-1
D: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1372
ポリマ－76,1372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA
3
E: GLYCOGENIN-1
F: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1372
ポリマ－76,1372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area21830 Å2
手法PISA
4
G: GLYCOGENIN-1
H: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1372
ポリマ－76,1372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
5
I: GLYCOGENIN-1
J: GLYCOGENIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1372
ポリマ－76,1372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area21960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.460, 139.460, 416.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
GLYCOGENIN-1


分子量: 38068.570 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: skeletal muscle / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 / 参照: UniProt: P13280, glycogenin glucosyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 8-10 mg/mL glycogenin, 0.7 to 1.2 M ammonium sulphate, and 100 mM sodium phosphate buffer pH 6.6 to 6.9, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / PH range low: 6.9 / PH range high: 6.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18-10 mg/mlglycogenin1reservoir
20.7-1.2 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMsodium phosphate1reservoirpH6.6-6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795, 0.9794, 0.9322
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月1日 / 詳細: Rosenbaum-Rock monochromators and focusing mirror
放射モノクロメーター: Monochromator 1: sagittal focusing Si(220)/Monochromator 2: sagittal focusing Si (111)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97941
30.93221
反射解像度: 3.43→50 Å / Num. obs: 56152 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 3.43→3.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 56152 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 403861 / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.484

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.43→25 Å / σ(F): 0.5 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 2707 4.8 %RANDOM
Rwork0.252 ---
all0.254 ---
obs0.254 53593 95.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.43→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20736 0 0 0 20736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.38
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.71
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.43 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor all: 0.254 / Rfactor obs: 0.252 / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.252
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.38
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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