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万見
- PDB-1lit: HUMAN LITHOSTATHINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lit
タイトルHUMAN LITHOSTATHINE
要素LITHOSTATHINE
キーワードPANCREATIC STONE INHIBITOR / LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharide binding / peptidoglycan binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / molecular function inhibitor activity / growth factor activity / response to peptide hormone / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / signaling receptor activity / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lithostathine-1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Bertrand, J.A. / Pignol, D. / Bernard, J.-P. / Verdier, J.-M. / Dagorn, J.-C. / Fontacilla-Camps, J.C.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of human lithostathine, the pancreatic inhibitor of stone formation.
著者: Bertrand, J.A. / Pignol, D. / Bernard, J.P. / Verdier, J.M. / Dagorn, J.C. / Fontecilla-Camps, J.C.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of Human Lithostathine
著者: Pignol, D. / Bertrand, J.A. / Bernard, J.P. / Verdier, J.M. / Dagorn, J.C. / Fontacilla-Camps, J.C.
#2: ジャーナル: Gastroenterology / 年: 1992
タイトル: Inhibition of Nucleation and Crystal Growth of Calcium Carbonate Crystals by Human Lithostathine
著者: Bernard, J.P. / Adrich, Z. / Montalto, G. / Decaro, A. / De Reggi, M. / Sarles, H. / Dagorn, J-C.
#3: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1988
タイトル: Homology of Human Pancreatic Stone Protein with Animal Lectins
著者: Patthy, L.
履歴
登録1996年1月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LITHOSTATHINE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2911
ポリマ－16,2911
非ポリマー00
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.190, 47.190, 108.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 LITHOSTATHINE


分子量: 16291.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P05451
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Pignol, D., (1995) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 23, 604.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMsodium acetate1reservoir
212 %(w/v)PEG40001reservoir
37 mg/mlprotein1drop
450 mMsodium acetate1drop
56 %(w/v)PEG40001drop

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 19356 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.55→8 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 -5 %
Rwork0.18 --
obs0.18 19000 -
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1062 0 0 138 1200
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 19532 / Rfactor obs: 0.186 / Rfactor Rfree: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_bond_d / Dev ideal: 0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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