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- PDB-1li4: Human S-adenosylhomocysteine hydrolase complexed with neplanocin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1li4
タイトルHuman S-adenosylhomocysteine hydrolase complexed with neplanocin
要素S-adenosylhomocysteine hydrolase
キーワードHYDROLASE / alpha-beta structure / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / one-carbon metabolic process / melanosome / endoplasmic reticulum ...Defective AHCY causes HMAHCHD / Sulfur amino acid metabolism / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / one-carbon metabolic process / melanosome / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Chem-NOC / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Yang, X. / Hu, Y. / Yin, D.H. / Turner, M.A. / Wang, M. / Borchardt, R.T. / Howell, P.L. / Kuczera, K. / Schowen, R.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Catalytic strategy of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase: Transition-state stabilization and the avoidance of abortive reactions
著者: Yang, X. / Hu, Y. / Yin, D.H. / Turner, M.A. / Wang, M. / Borchardt, R.T. / Howell, P.L. / Kuczera, K. / Schowen, R.L.
履歴
登録2002年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8225
ポリマ－47,7731
非ポリマー1,0494
水3,837213
1
A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子

A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子

A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子

A: S-adenosylhomocysteine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,28720
ポリマ－191,0924
非ポリマー4,19616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area30420 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area50450 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.830, 135.670, 171.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
詳細biological unit is a tetramer which can be generated using the crystallographic symmetry operators: -X, -Y, Z; -X, Y, -Z; X, -Y, -Z

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要素

#1: タンパク質 S-adenosylhomocysteine hydrolase


分子量: 47772.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROKcd20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23526, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NOC / 3-(6-AMINO-PURIN-9-YL)-5-HYDROXYMETHYL-CYCLOPENTANE-1,2-DIOL / NEPLANOCIN


分子量: 265.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N5O3
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.45 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4K, IOSPROPANOL, AMMONIUM ACETATE, CITRATE, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
128 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG40001reservoir
320 %(v/v)2-propanol1reservoir
4200 mMammonium acetate1reservoir
5100 mMcitrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月1日
放射モノクロメーター: Collimating mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. all: 35337 / Num. obs: 35337 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.268 / % possible all: 91.4
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 201201
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1A7A

1a7a


解像度: 2.01→29.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 814101.72 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3434 10 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 35337 --
obs0.197 34435 95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.9451 Å2 / ksol: 0.397558 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.44 Å20 Å20 Å2
2---5.68 Å20 Å2
3---1.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→29.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3322 0 71 213 3606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.23
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 491 10.1 %
Rwork0.247 4372 -
obs--80.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMNOV19NAHNEP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NOV19NAHNEP.PAR
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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