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- PDB-1lfi: METAL SUBSTITUTION IN TRANSFERRINS: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lfi
タイトルMETAL SUBSTITUTION IN TRANSFERRINS: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN COPPER-LACTOFERRIN AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION
要素LACTOFERRIN
キーワードIRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / innate immune response in mucosa / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule / lipopolysaccharide binding / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / iron ion transport / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / COPPER (II) ION / Lactotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Smith, C.A. / Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Metal substitution in transferrins: the crystal structure of human copper-lactoferrin at 2.1-A resolution.
著者: Smith, C.A. / Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Preliminary Crystallographic Studies of Copper(II)-and Oxalate-Substituted Human Lactoferrin
著者: Smith, C.A. / Baker, H.M. / Baker, E.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Structure of Human Lactoferrin: Crystallographic Structure Analysis and Refinement at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Norris, G.E. / Rice, D.W. / Baker, E.N.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Structure of Human Lactoferrin at 3.2 Angstroms Resolution
著者: Anderson, B.F. / Baker, H.M. / Dodson, E.J. / Norris, G.E. / Rumball, S.V. / Waters, J.M. / Baker, E.N.
履歴
登録1992年2月10日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS ...SHEET THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. THESE ARE REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS *N2A* AND *N2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. SHEETS *C2A* AND *C2B* REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET AND STRAND 4 OF SHEET RECORD BC1 IS ALSO A PART OF THIS SHEET.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LACTOFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4357
ポリマ－76,2501
非ポリマー1,1856
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.900, 97.000, 56.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUES 1 - 4 ARE POORLY DEFINED IN THE DENSITY. / 2: RESIDUES ARG 2 AND ARG 3 WERE MODELLED AS ALA. / 3: RESIDUE LEU 37 WAS MODELLED AS ILE. / 4: CIS PROLINE - PRO 71 / 5: ASN 137 - CARBOHYDRATE ATTACHMENT SITE. / 6: CIS PROLINE - PRO 142 / 7: ASN 478 - CARBOHYDRATE ATTACHMENT SITE. / 8: RESIDUE GLN 418 WAS MODELLED AS ALA. / 9: RESIDUE ARG 500 WAS MODELLED AS ALA. / 10: CIS PROLINE - PRO 628

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 LACTOFERRIN


分子量: 76250.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02788

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-3[LFucpb1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1b_1-5]/1-1-2/a3-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][b-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 305分子

#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ONE COPPER(II) ION AND ONE CARBONATE ION ARE ASSOCIATED WITH EACH LOBE. TWO CARBOHYDRATE CHAINS ARE ...ONE COPPER(II) ION AND ONE CARBONATE ION ARE ASSOCIATED WITH EACH LOBE. TWO CARBOHYDRATE CHAINS ARE INCLUDED IN THIS ENTRY, ONE IN EACH LOBE. THE FIRST THREE SUGAR RESIDUES ARE MODELLED IN THE N-LOBE AND THE FIRST TWO SUGARS ARE MODELLED IN THE C-LOBE.
配列の詳細THE AMINO ACID SEQUENCE GIVEN IN ANDERSON ET AL. (1989) WAS FOLLOWED IN BUILDING THE MODEL. THIS ...THE AMINO ACID SEQUENCE GIVEN IN ANDERSON ET AL. (1989) WAS FOLLOWED IN BUILDING THE MODEL. THIS PAPER REPORTS CORRECTIONS TO THE AMINO ACID SEQUENCE REPORTED IN THE SEQUENCE DATABASES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.68 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: microdialysis
詳細: taken from Norris, G.E. et al (1989). J. Mol. Biol., 209, 329-331.
PH range low: 8 / PH range high: 7.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.01 Msodium pshosphate11
210 %(v/v)methanol11
330-40 mg/mlprotein12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 46683 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.4 Å / % possible obs: 33 % / Num. unique obs: 4081

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.199 / 最高解像度: 2.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5322 0 72 301 5695
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 7.5 Å / Num. reflection obs: 43525 / σ(I): 0.5 / Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0630.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1940.15
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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