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- PDB-1lf8: Complex of GGA3-VHS Domain and CI-MPR C-terminal Phosphopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lf8
タイトルComplex of GGA3-VHS Domain and CI-MPR C-terminal Phosphopeptide
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
  • Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / VHS domain / Protein-phosphopeptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / retromer complex binding / insulin-like growth factor binding / protein transporter activity / insulin-like growth factor II binding / protein targeting to lysosome ...clathrin coat / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / retromer complex binding / insulin-like growth factor binding / protein transporter activity / insulin-like growth factor II binding / protein targeting to lysosome / trans-Golgi network transport vesicle / Golgi to plasma membrane transport / host-mediated activation of viral process / MET receptor recycling / retinoic acid binding / endocytic recycling / Golgi to plasma membrane protein transport / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / negative regulation of amyloid-beta formation / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / ubiquitin binding / trans-Golgi network membrane / post-embryonic development / intracellular protein transport / protein catabolic process / phosphoprotein binding / trans-Golgi network / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / liver development / protein destabilization / regulation of protein stability / small GTPase binding / recycling endosome membrane / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / spermatogenesis / early endosome / lysosome / endosome / endosome membrane / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GGA3, GAT domain / : / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat ...GGA3, GAT domain / : / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kato, Y. / Misra, S. / Puertollano, R. / Hurley, J.H. / Bonifacino, J.S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Phosphoregulation of sorting signal-VHS domain interactions by a direct electrostatic mechanism.
著者: Kato, Y. / Misra, S. / Puertollano, R. / Hurley, J.H. / Bonifacino, J.S.
履歴
登録2002年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
C: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
D: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
E: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
F: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
G: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
H: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0808
ポリマ－84,0808
非ポリマー00
水5,405300
1
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
E: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0202
ポリマ－21,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8570 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
F: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0202
ポリマ－21,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8900 Å2
手法PISA
3
C: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
G: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0202
ポリマ－21,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8460 Å2
手法PISA
4
D: ADP-ribosylation factor binding protein GGA3
H: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0202
ポリマ－21,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.540, 129.700, 108.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Each VHS domain/phosphopeptide complex corresponds to a single biological unit. There are the equivalent of 4 biological complexes per asymmetric unit. The apparent VHS domain dimer is likely a crystallization artifact.

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要素

#1: タンパク質
ADP-ribosylation factor binding protein GGA3 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 3


分子量: 19482.451 Da / 分子数: 4 / 断片: VHS domain (residues 1-166) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pHis-parallel2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NZ52
#2: タンパク質・ペプチド
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / CI MAN-6-P receptor / CI-MPR / Insulin-like growth factor II receptor


分子量: 1537.478 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminus (residues 2480-2491) / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (Human).
参照: UniProt: P11717
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100mM CAPS 10.2-11.0, 200 mM Lithium Sulfate, 1.3-2M Sodium/Potassium phosphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mM1dropNaCl
220 mMTris-HCl1droppH8.0
310 mMdithiothreitol1drop
4100 mMCAPS1reservoirpH10.2-11.0
5200 mM1reservoirLi2SO4
61.4-1.7 Msodium potassium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月25日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 37720 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 3550 / % possible all: 91.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.5 % / Rmerge(I) obs: 0.356

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1JUQ

1juq


解像度: 2.3→89.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 713707.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3600 10 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all-37720 --
obs-36130 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.6607 Å2 / ksol: 0.338167 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.14 Å20 Å20 Å2
2--2.96 Å20 Å2
3----8.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→89.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5293 0 0 300 5593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 503 9.7 %
Rwork0.264 4702 -
obs--80.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SEP2.PARSEP2.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.48
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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