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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lf7
タイトルCrystal Structure of Human Complement Protein C8gamma at 1.2 A Resolution
要素Complement Protein C8gamma
キーワードIMMUNE SYSTEM / lipocalin / beta barrel / calyx / complement / MAC
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement binding / complement activation, alternative pathway / retinol binding / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / killing of cells of another organism / blood microparticle ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / complement binding / complement activation, alternative pathway / retinol binding / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / killing of cells of another organism / blood microparticle / protein-containing complex binding / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Complement component C8 gamma chain / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Complement component C8 gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Ortlund, E. / Parker, C.L. / Schreck, S.F. / Ginell, S. / Minor, W. / Sodetz, J.M. / Lebioda, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2002
タイトル: Crystal structure of human complement protein C8gamma at 1.2 A resolution reveals a lipocalin fold and a distinct ligand binding site.
著者: Ortlund, E. / Parker, C.L. / Schreck, S.F. / Ginell, S. / Minor, W. / Sodetz, J.M. / Lebioda, L.
履歴
登録2002年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月14日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: diffrn_detector / exptl_crystal_grow
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type ..._diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement Protein C8gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4982
ポリマ-20,3061
非ポリマー1921
3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.448, 58.993, 72.053
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Complement Protein C8gamma / Complement component C8 gamma chain


分子量: 20305.979 Da / 分子数: 1 / 変異: C40G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: 9q34.3 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P07360
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: PEG 4000, sodium citrate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mMimidazole1drop
2150 mM1droppH7.2NaCl
30.3-0.5 mg/mlprotein1drop
428-36 %PEG40001reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoirpH4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 94 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 1999年6月26日
放射モノクロメーター: High resolution pass with 0.6 degree osc. Low resolution pass with 1.5 degree osc.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. all: 57166 / Num. obs: 53030 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 1.5 / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / % possible all: 63.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.2→36.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 364398.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The structure was refined also with Turbo Frodo.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4673 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 46632 81.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.1352 Å2 / ksol: 0.371956 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3---0.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→36.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1271 0 13 186 1470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.732.5
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 434 10.4 %
Rwork0.321 3741 -
obs--44.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CITRATE.PARAMCITRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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