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万見
- PDB-1l9n: Three-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l9n
タイトルThree-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzyme: binding of calcium ions change structure for activation
要素Protein-glutamine glutamyltransferase E3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Activation (活性化) / Calcium binding (カルシウム) / transglutaminase (タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / peptide cross-linking / hair follicle morphogenesis / acyltransferase activity / ケラチン / catalytic activity / keratinocyte differentiation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / protein modification process ...タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / peptide cross-linking / hair follicle morphogenesis / acyltransferase activity / ケラチン / catalytic activity / keratinocyte differentiation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / protein modification process / calcium ion binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ahvazi, B.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Three-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzyme: binding of calcium ions changes structure for activation.
著者: Ahvazi, B. / Kim, H.C. / Kee, S.H. / Nemes, Z. / Steinert, P.M.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Two non-proline cis peptide bonds may be important for factor XIII function
著者: Yee, V.C. / Pedersen, L.C. / Le Trong, I. / Bishop, P.D. / Stenkamp, R.E. / Teller, D.C.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of a transglutaminase: human blood coagulation factor XII
著者: Weiss, M.S. / Metzner, H.J. / Hilgenfeld, R.
履歴
登録2002年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999 The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: T13K, K562R, G654R. ... The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: T13K, K562R, G654R. According to the author, residue 250 is Asp and does not represent a mutation but a mistake in the Swiss-Prot database.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine glutamyltransferase E3
B: Protein-glutamine glutamyltransferase E3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,23712
ポリマ－153,3412
非ポリマー89610
水18,2491013
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.488, 116.537, 60.768
Angle α, β, γ (deg.)93.23, 92.99, 89.51
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protein-glutamine glutamyltransferase E3 / Transglutaminase 3 / TGM3 / TGASE E3


分子量: 76670.500 Da / 分子数: 2 / 変異: F264L / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Foreskin / 遺伝子: TGM3 / プラスミド: Bac-N-Blue, Invitrogen / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): baculovirus system
参照: UniProt: Q08188, タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ
#2: 糖 ChemComp-BGL / 2-O-octyl-beta-D-glucopyranose / 2-O-octyl-beta-D-glucose / 2-O-octyl-D-glucose / 2-O-octyl-glucose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-D-Glcp2octylIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1013 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 4-12% (w/v) Peg 6K, 100 mM Bicine (pH 9) and 1% dioxane, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
20.1 mMbeta-octylglucoside1drop
320 mMTris-HCl1droppH8.0
41 mMEDTA1drop
5125 mM1dropNaCl
63.0 mM1dropCaCl2
74-12 %(w/v)PEG60001reservoir
8100 mMbicine1reservoirpH9.0
91 %dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 80238 / Num. obs: 80238 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 13.8 Å2 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.1→20 Å / % possible all: 91.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 558858
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.17 Å / % possible obs: 91.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB-ID 1L9M zymogen transglutaminase

1l9m


解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: NCS two fold averaging was employed during refinement but at the later stage the NCS was released
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.233 7871 RANDOM
Rwork0.189 --
all0.276 78516 -
obs0.241 78516 -
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.87 Å20.51 Å2-4.48 Å2
2---6.47 Å2-0.92 Å2
3---14.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10500 0 48 1013 11561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d25.44
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.009
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 962 -
Rwork0.241 --
obs-8308 10.4 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.276 / Rfactor obs: 0.1887 / Rfactor Rfree: 0.2334 / Rfactor Rwork: 0.1887
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.44
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.241 / Rfactor obs: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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