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- PDB-1l7c: alpha-catenin fragment, residues 385-651 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l7c
タイトルalpha-catenin fragment, residues 385-651
要素Alpha E-catenin
キーワードCELL ADHESION / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / Regulation of CDH11 function / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / Regulation of CDH11 function / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / vinculin binding / negative regulation of cell motility / Myogenesis / catenin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / Myogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / odontogenesis of dentin-containing tooth / intercalated disc / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / RHO GTPases activate IQGAPs / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / cell motility / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / cell junction / protein localization / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / cell adhesion / cadherin binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin alpha-1 / Catenin alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pokutta, S. / Drees, F. / Takai, Y. / Nelson, W.J. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Biochemical and structural definition of the l-afadin- and actin-binding sites of alpha-catenin.
著者: Pokutta, S. / Drees, F. / Takai, Y. / Nelson, W.J. / Weis, W.I.
履歴
登録2002年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha E-catenin
B: Alpha E-catenin
C: Alpha E-catenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6213
ポリマ－90,6213
非ポリマー00
水1,62190
1
A: Alpha E-catenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2071
ポリマ－30,2071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alpha E-catenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2071
ポリマ－30,2071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Alpha E-catenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2071
ポリマ－30,2071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
B: Alpha E-catenin
C: Alpha E-catenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4142
ポリマ－60,4142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.780, 105.290, 123.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Alpha E-catenin / Alpha-1 catenin / Cadherin-associated protein


分子量: 30206.965 Da / 分子数: 3 / 断片: Residues 385-651 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35221, UniProt: P26231*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: sodium acetate, dithiothreitol, urea, sodium/potassium tartrate, isopropanol, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
180 mg/mlprotein1drop
2700 mMsodium acetate1reservoirpH4.0
310 mMdithiothreitol1reservoir
41.05 Murea1reservoir
5200 mMsodium potassium tartrate1reservoir
63 %isopropanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.9252, 0.9795, 0.9799, 1.0688
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月24日 / 詳細: double flat monochromator + mirror
放射モノクロメーター: Null / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.92521
20.97951
30.97991
41.06881
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 56243 / Num. obs: 54918 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Num. unique all: 2734 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.248

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2114134.46 / Data cutoff high rms absF: 2114134.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 5428 9.9 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 54892 97.2 %-
all-56243 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.5627 Å2 / ksol: 0.339732 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.06 Å20 Å20 Å2
2---5.08 Å20 Å2
3---0.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5454 0 0 90 5544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 855 10 %
Rwork0.286 7690 -
obs--91.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.238 / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.342 / Rfactor Rwork: 0.286 / Rfactor obs: 0.286

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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