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- PDB-1l6w: Fructose-6-phosphate aldolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l6w
タイトルFructose-6-phosphate aldolase
要素Fructose-6-phosphate aldolase 1
キーワードLYASE (リアーゼ) / alpha-beta barrel / domain swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose 6-phosphate aldolase activity / ketone catabolic process / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離 / fructose metabolic process / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase type 3B/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase, archaeal/bacterial / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase type 3B/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase, archaeal/bacterial / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-6-phosphate aldolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Thorell, S. / Schuermann, M. / Sprenger, G.A. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of decameric fructose-6-phosphate aldolase from Escherichia coli reveals inter-subunit helix swapping as a structural basis for assembly differences in the transaldolase family.
著者: Thorell, S. / Schurmann, M. / Sprenger, G.A. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Fructose-6-phosphate Aldolase Is a Novel Class I Aldolase from Escherichia coli and Is Related to a Novel Group of Bacterial Transaldolases
著者: Schuermann, M. / Sprenger, G.A.
履歴
登録2002年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-6-phosphate aldolase 1
B: Fructose-6-phosphate aldolase 1
C: Fructose-6-phosphate aldolase 1
D: Fructose-6-phosphate aldolase 1
E: Fructose-6-phosphate aldolase 1
F: Fructose-6-phosphate aldolase 1
G: Fructose-6-phosphate aldolase 1
H: Fructose-6-phosphate aldolase 1
I: Fructose-6-phosphate aldolase 1
J: Fructose-6-phosphate aldolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,08920
ポリマ－230,16810
非ポリマー92110
水26,6441479
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41380 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area69600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.490, 126.940, 183.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Fructose-6-phosphate aldolase 1


分子量: 23016.756 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fsa / プラスミド: pUC18fsa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P78055, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; アルデヒド基の付加脱離
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG4000, sodium acetate, glycerol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
250 mMglycyl-glycine buffer1drop
31 mMdithiothreitol1droppH8.0
45.6-9 %(w/v)peg41reservoir
50.07 Msodium acetate1reservoirpH4.6
630 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 107 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.93→19.94 Å / Num. all: 200850 / Num. obs: 200177 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / Limit h max: 59 / Limit h min: 0 / Limit k max: 65 / Limit k min: 0 / Limit l max: 95 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 3950506.21 / Observed criterion F min: 11 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 46
反射 シェル解像度: 1.93→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.125 / Mean I/σ(I) obs: 18 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 200850 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Mean I/σ(I) obs: 18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 1.93→19.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 10079 5 %random
Rwork0.198 ---
obs-200173 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 60.0517 Å2 / ksol: 0.412232 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 61.2 Å2 / Biso mean: 18.93 Å2 / Biso min: 6.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.21 Å20 Å20 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3----1.36 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.06 Å
Luzzati d res high-1.93
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16130 0 60 1479 17669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.05
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.921.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.342
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.812.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.93-2.020.23112955.20.20223678250662497399.6
2.02-2.120.226125650.19623785250932504199.8
2.12-2.260.21412665.10.18923795250962506199.9
2.26-2.430.21512885.10.19623819251392510799.9
2.43-2.670.21913015.20.20223897252222519899.9
2.67-3.060.22412454.90.19923991252792523699.8
3.06-3.850.204124950.19623935253822518499.2
3.85-19.940.19811794.80.20223194259792437393.8
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.213 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.231 / Rfactor Rwork: 0.202 / Rfactor obs: 0.202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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