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万見
- PDB-1l6m: Neutrophil Gelatinase-associated Lipocalin is a Novel Bacteriosta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l6m
タイトルNeutrophil Gelatinase-associated Lipocalin is a Novel Bacteriostatic Agent that Interferes with Siderophore-mediated Iron Acquisition
要素Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / lipocalin / siderophore
機能・相同性
機能・相同性情報


siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / enterobactin binding / iron ion sequestering activity / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / iron ion binding ...siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / enterobactin binding / iron ion sequestering activity / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / iron ion binding / innate immune response / apoptotic process / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-BENZOIC ACID / Chem-DBS / : / Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Goetz, D.H. / Borregaard, N. / Bluhm, M.E. / Raymond, K.N. / Strong, R.K.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: The Neutrophil Lipocalin NGAL is a Bacteriostatic Agent that Interferes with Siderophore-mediated Iron Acquisition
著者: Goetz, D.H. / Borregaard, N. / Bluhm, M.E. / Raymond, K.N. / Strong, R.K.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Ligand preference inferred from the structure of Neutrophil Gelatinase Associated Lipocalin (NGAL)
著者: Goetz, D.H. / Willie, S.T. / Armen, R. / Bratt, T. / Borregaard, N. / Strong, R.K.
履歴
登録2002年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,05217
ポリマ－62,1023
非ポリマー1,95014
水1,09961
1
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4026
ポリマ－20,7011
非ポリマー7015
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3065
ポリマ－20,7011
非ポリマー6054
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3446
ポリマ－20,7011
非ポリマー6435
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)115.078, 115.078, 115.221
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / P25 / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin 2 / Oncogene 24P3


分子量: 20700.564 Da / 分子数: 3 / 変異: C87S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80188

-
非ポリマー , 5種, 75分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-DBH / 2,3-DIHYDROXY-BENZOIC ACID / 2,3-ジヒドロキシ安息香酸


分子量: 154.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O4
#5: 化合物 ChemComp-DBS / 2-(2,3-DIHYDROXY-BENZOYLAMINO)-3-HYDROXY-PROPIONIC ACID / 2,3,-DIHYDROXYBENZOYLSERINE / N-(2,3-ジヒドロキシベンゾイル)-L-セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 241.197 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H11NO6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7
詳細: PEG 8000, ammonium sulphate, glycerol, PIPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K, pH 7.00
結晶化
*PLUS
pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Goetz, D.H., (2000) Biochemistry, 39, 1935.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
218-22 %(w/w)PEG80001reservoir
315 %(v/v)glycerol1reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL, CYLINDRICALLY BENT
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.76 Å / Num. obs: 29626 / % possible obs: 96.5 % / Rsym value: 0.057
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 30746 / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 312664 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.44 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 3.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
HKL-2000データ削減
EPMR位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QQS

1qqs


解像度: 2.4→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 8.133 / SU ML: 0.192 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC AND TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.362 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: CNS was also used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25818 1470 5 %RANDOM
Rwork0.23248 ---
obs0.23376 28156 96.52 %-
all-30746 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.184 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4133 0 124 61 4318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0224366
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2361.985940
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.7283521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.522752
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.023366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2570.31880
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.5375
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.346
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0920.58
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0231.52591
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91124211
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11331775
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.584.51729
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.399→2.461 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.361 92
Rwork0.284 1797
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6871-0.655-0.17511.38280.35480.59050.09470.0709-0.01450.0038-0.0548-0.1416-0.134-0.0447-0.03990.1453-0.01260.00680.10970.0180.131630.190874.519555.6796
21.9681-0.2905-0.01611.83540.35082.70180.1320.15170.04620.2454-0.1-0.02980.1854-0.3565-0.0320.121-0.03720.0140.14730.03420.012554.399197.676333.8195
31.6079-0.80920.26450.51820.01980.65340.09050.20230.15080.0475-0.1569-0.10410.0893-0.0560.06650.0867-0.00890.03580.15980.04810.161146.961246.08240.3138
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 1776 - 179
2X-RAY DIFFRACTION1AD - L200 - 2031
3X-RAY DIFFRACTION2BB4 - 1776 - 179
4X-RAY DIFFRACTION2BE - O300 - 3031
5X-RAY DIFFRACTION3CC5 - 1777 - 179
6X-RAY DIFFRACTION3CF - Q400 - 4031
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.271 / Rfactor Rwork: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.46 Å / Rfactor Rfree: 0.359 / Rfactor Rwork: 0.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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