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- PDB-1l5t: Crystal Structure of a Domain-Opened Mutant (R121D) of the Human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l5t
タイトルCrystal Structure of a Domain-Opened Mutant (R121D) of the Human Lactoferrin N-lobe Refined From a Merohedrally-Twinned Crystal Form.
要素lactoferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / IRON TRANSPORT / GLYCOPROTEIN / LACTOFERRIN / N-LOBE / IRON-RELEASE / TWINNING
機能・相同性
機能・相同性情報


host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...host-mediated suppression of viral proces / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / secretory granule / protein serine/threonine kinase activator activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / iron ion transport / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Amyloid fiber formation / iron ion binding / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jameson, G.B. / Anderson, B.F. / Breyer, W.A. / Tweedie, J.W. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Structure of a domain-opened mutant (R121D) of the human lactoferrin N-lobe refined from a merohedrally twinned crystal form.
著者: Jameson, G.B. / Anderson, B.F. / Breyer, W.A. / Day, C.L. / Tweedie, J.W. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: On the Molecular-Replacement Problem in the Presence of Merohedral Twinning: Structure of the N-Terminal Half-Molecule of Human Lactoferrin
著者: Breyer, W.A. / Kingston, R.L. / Anderson, B.F. / Baker, E.N.
履歴
登録2002年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lactoferrin
B: lactoferrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8442
ポリマ－73,8442
非ポリマー00
水2,288127
1
A: lactoferrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9221
ポリマ－36,9221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: lactoferrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9221
ポリマ－36,9221
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)151.300, 151.300, 48.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質 lactoferrin / LACTOTRANSFERRIN


分子量: 36921.875 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 21-352 / 変異: R121D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pnut / 細胞株 (発現宿主): BHK
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02788, EC: 1.16.1.2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 8
詳細: concentrated solution of the protein (50-80 mg mL-1), 0.01 M Tris-HCl, pH 8.0, 12% (v/v) isopropanol, MICRODIALYSIS, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.05 MTris-HCl1droppH8.0
20.1 M1dropNaCl
30.01 Mferric nitrilotriacetate1drop
450-80 mg/mlprotein1drop
50.01 MTris-HCl1reservoirpH8.0
612 %(v/v)2-propanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年3月1日 / 詳細: graphite monochromator
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 23431 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 4 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 23882 / % possible obs: 96 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / % possible obs: 93 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
ROTAVATAデータ削減
X-PLORモデル構築
BRUTEモデル構築
SHELXL-97精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
BRUTE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1lct

1lct


解像度: 3→10 Å / Num. parameters: 19883 / Num. restraintsaints: 27798
Isotropic thermal model: INDIVIDUAL, WITH TIGHT ADJACENCY AND NCS RESTRAINTS, AND IDENTITY CONSTRAINTS ON NEARLY CHEMICALLY EQUIVALENT REDIDUES (E.G. OE1 AND OE2 OF GLU)
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: WEIGHTED CONJUGATE-GRADIENT REFINEMENT ON F-SQUARED; HEMIHEDRAL TWINNING TO GIVE PSEUDO-HEXAGONAL (6/M) DIFFRACTION SYMMETRY; TWIN RATIO=0.44035:0.54965. WITH REGARDS TO THE TORSION ANGLES OF ...詳細: WEIGHTED CONJUGATE-GRADIENT REFINEMENT ON F-SQUARED; HEMIHEDRAL TWINNING TO GIVE PSEUDO-HEXAGONAL (6/M) DIFFRACTION SYMMETRY; TWIN RATIO=0.44035:0.54965. WITH REGARDS TO THE TORSION ANGLES OF LEU 299, THE RESIDUE IS PART OF A CONSERVED GAMMA TURN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 795 -RANDOM, PLUS TWIN-RELATED MATES
Rwork0.139 ---
all0.1413 23431 --
obs-21955 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, 1975 K(SOLV)=0.551302, B(SOLV)=2.7660
Bsol: 2.766 Å2 / ksol: 0.551302 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 5241
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5114 0 0 127 5241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.177
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 74 -
Rwork0.239 --
obs-2267 93 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 22636
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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