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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1l5c | ||||||
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| タイトル | Solution Structure of the Monomeric Form of a Mutant Unliganded Bovine Neurophysin, 20 Structures | ||||||
要素 | NEUROPHYSIN 1 | ||||||
キーワード | HORMONE/GROWTH FACTOR / NMR ANALYSIS NEUROPHYSIN MONOMER / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Vasopressin-like receptors / oxytocin receptor binding / neurohypophyseal hormone activity / maternal aggressive behavior / positive regulation of uterine smooth muscle contraction / neuropeptide hormone activity / G alpha (q) signalling events / secretory granule / response to estrogen / intracellular signal transduction / : 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Nguyen, T.L. / Breslow, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002タイトル: NMR analysis of the monomeric form of a mutant unliganded bovine neurophysin: comparison with the crystal structure of a neurophysin dimer. 著者: Nguyen, T.L. / Breslow, E. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1l5c.cif.gz | 473 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1l5c.ent.gz | 394.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1l5c.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l5/1l5c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l5/1l5c | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| NMR アンサンブル |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 9286.441 Da / 分子数: 1 / 変異: H80E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||
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| NMR実験 |
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試料調製
| 詳細 |
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| 試料状態 |
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| 結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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| 放射波長 | 相対比: 1 |
| NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
| NMR software |
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| 精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 811 NOE-derived distance constraints, 50 hydrogen bond distance restraints, 72 torsion angle constraints, 46 JNHA coupling constants, 157 CA/CB and 108 1H chemical ...詳細: The structures are based on 811 NOE-derived distance constraints, 50 hydrogen bond distance restraints, 72 torsion angle constraints, 46 JNHA coupling constants, 157 CA/CB and 108 1H chemical shift restraints and the pairing of the protein's 7 disulfides. | ||||||||||||||||||||||||
| NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |
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引用












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NMRPipe