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万見
- PDB-1l2p: ATP Synthase b Subunit Dimerization Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2p
タイトルATP Synthase b Subunit Dimerization Domain
要素ATP Synthase B Chain
キーワードHYDROLASE / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit B, membrane domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit b
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Del Rizzo, P.A. / Dunn, S.D. / Bi, Y. / Shilton, B.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The "second stalk" of Escherichia coli ATP synthase: structure of the isolated dimerization domain.
著者: Del Rizzo, P.A. / Bi, Y. / Dunn, S.D. / Shilton, B.H.
履歴
登録2002年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). The biological unit is a dimer. However, the biological dimer is not contained in the crystal. The dimer model cannot be generated by a simple coordinate transformation of the crystal structure. The biological dimer can, however, be modelled based on the surface properties of the crystal structure, and on solution small-angle X-ray scattering data.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP Synthase B Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0591
ポリマ－7,0591
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.700, 40.760, 42.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ATP Synthase B Chain


分子量: 7058.982 Da / 分子数: 1 / 断片: Dimerization Domain (residues 62-122) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pSD149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MM294 / 参照: UniProt: P0ABA0, EC: 3.6.3.34
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30% ISOPROPANOL, 45% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 18.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mg/mlprotein1drop
245 %2-propanol1reservoir
330 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.99203 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月20日
放射モノクロメーター: Horizontally Bent Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99203 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30 Å / Num. all: 9429 / Num. obs: 9325 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.027 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Num. unique all: 835 / % possible all: 91.8
反射
*PLUS
Num. obs: 9455 / % possible obs: 93.5 % / Rmerge(I) obs: 0.027
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.1 % / Rmerge(I) obs: 0.117

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.55→29.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 682817.73 / Data cutoff high rms absF: 682817.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.313 972 10.4 %RANDOM
Rwork0.282 ---
all0.285 9429 --
obs0.285 9325 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.0756 Å2 / ksol: 0.428013 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.81 Å20 Å20 Å2
2--3.43 Å20 Å2
3----9.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→29.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数494 0 0 54 548
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d13.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.52.5
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 147 10.2 %
Rwork0.292 1295 -
obs-1442 93.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 29.4 Å / Rfactor all: 0.285 / Rfactor obs: 0.282 / Rfactor Rfree: 0.313 / Rfactor Rwork: 0.282
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg13.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.63
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.336 / Rfactor Rwork: 0.292 / Rfactor obs: 0.292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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