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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1l0j | ||||||
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タイトル | METHIONINE CORE MUTANT OF T4 LYSOZYME | ||||||
要素 | LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE / hydrolase (o-glycosyl) / T4 lysozyme / methionine core mutant / protein engineering / protein folding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å | ||||||
データ登録者 | Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Mooers, B.H. / Busam, R.D. / Weaver, L.H. / Lindstrom, J.D. / Quillin, M.L. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: BIOPHYS.CHEM. / 年: 2003 タイトル: Multiple methionine substitutions are tolerated in T4 lysozyme and have coupled effects on folding and stability 著者: Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Mooers, B.H. / Busam, R.D. / Weaver, L.H. / Lindstrom, J.D. / Quillin, M.L. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding 著者: Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Lindstrom, J. / Lu, J. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structure of bacteriophage T4 lysozyme refined at 1.7 A resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1l0j.cif.gz | 47.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1l0j.ent.gz | 33.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1l0j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/1l0j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/1l0j | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18475.314 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T,L84M,L91M,C97A,L99M,L118M,L121M,F153M / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: gene E / プラスミド: phs1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-HED / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 詳細: Na2PO4, NaCl, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | 検出器: AREA DETECTOR |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.98→30 Å / Num. all: 14490 / Num. obs: 14490 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→30 Å / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.98→30 Å
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