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万見
- PDB-1kzg: DbsCdc42(Y889F) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kzg
タイトルDbsCdc42(Y889F)
要素
  • CDC42 HOMOLOG
  • GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS
キーワードSIGNALING PROTEIN / guanine nucleotide exchange factor / small G-protein / Cdc42 / Dbs / DH/PH
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / 1-phosphatidylinositol binding / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / 1-phosphatidylinositol binding / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / RAC1 GTPase cycle / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / RHOB GTPase cycle / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / RHOA GTPase cycle / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / RHOG GTPase cycle / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / host-mediated perturbation of viral process / cardiac conduction system development / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / establishment or maintenance of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / Rho protein signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / MAPK6/MAPK4 signaling / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization
類似検索 - 分子機能
DBS, SH3 domain / DBS, PH domain / : / Guanine nucleotide exchange factor DBS-like, spectrin-like / : / Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site ...DBS, SH3 domain / DBS, PH domain / : / Guanine nucleotide exchange factor DBS-like, spectrin-like / : / Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Guanine nucleotide exchange factor DBS
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Rossman, K.L. / Worthylake, D.K. / Snyder, J.T. / Siderovski, D.P. / Campbell, S.L. / Sondek, J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: A crystallographic view of interactions between Dbs and Cdc42: PH domain-assisted guanine nucleotide exchange.
著者: Rossman, K.L. / Worthylake, D.K. / Snyder, J.T. / Siderovski, D.P. / Campbell, S.L. / Sondek, J.
履歴
登録2002年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS
B: CDC42 HOMOLOG
C: GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS
D: CDC42 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3574
ポリマ－124,3574
非ポリマー00
水2,072115
1
A: GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS
B: CDC42 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1782
ポリマ－62,1782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area25870 Å2
手法PISA
2
C: GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS
D: CDC42 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1782
ポリマ－62,1782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.320, 88.190, 232.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR DBS / DBL'S BIG SISTER / DBS


分子量: 41236.332 Da / 分子数: 2 / 断片: DH/PH fragment (residues 623-967) / 変異: Y889F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dbs / プラスミド: pET-28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q64096
#2: タンパク質 CDC42 HOMOLOG / G25K GTP-BINDING PROTEIN


分子量: 20942.070 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-188 / 変異: C188S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PLACENTAL ISOFORM / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Cdc42 / プラスミド: pET-21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000,Tris HCL, NaFormate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
114 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH8.0
325 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
650 mMTris1reservoirpH7.0
712 %PEG80001reservoir
8650 mMsodium formate1reservoir
92 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年11月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→31.16 Å / Num. all: 43383 / Num. obs: 43383 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / Limit h max: 25 / Limit h min: 0 / Limit k max: 33 / Limit k min: 0 / Limit l max: 89 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1800892.67 / Observed criterion F min: 9.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 43434 / % possible obs: 99.6 % / Num. measured all: 225476 / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Dbs/Cdc42 (1KZ7)

1kz7


解像度: 2.6→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2169 5 %random
Rwork0.217 ---
all-41214 --
obs-41214 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 41.2991 Å2 / ksol: 0.359355 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 146.06 Å2 / Biso mean: 57.73 Å2 / Biso min: 16.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.86 Å20 Å20 Å2
2--2.32 Å20 Å2
3----5.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.38 Å
Luzzati d res high-2.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8281 0 0 115 8396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.8
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.720.3132574.80.31650440.025331530199.4
2.72-2.860.2952514.70.29851000.0195371535199.6
2.86-3.040.272504.70.27151090.0175374535999.7
3.04-3.270.2562494.60.25551190.0165376536899.8
3.27-3.60.2482845.30.24650900.0155392537499.7
3.6-4.120.212915.30.20851470.0125447543899.8
4.12-5.170.1792875.20.17851950.0115497548299.7
5.17-200.1832965.20.18553320.0115688562898.9
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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