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- PDB-1kzc: Complex of MBP-C and high-affinity linear trimannose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kzc
タイトルComplex of MBP-C and high-affinity linear trimannose
要素MANNOSE-BINDING PROTEIN C
キーワードIMMUNE SYSTEM / SUGAR BINDING PROTEIN / protein-carbohydrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / positive regulation of complement activation / galactose binding / negative regulation of viral process / positive regulation of protein processing / killing by host of symbiont cells ...Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / positive regulation of complement activation / galactose binding / negative regulation of viral process / positive regulation of protein processing / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / serine-type endopeptidase complex / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / D-mannose binding / antiviral innate immune response / positive regulation of phagocytosis / multivesicular body / complement activation, classical pathway / calcium-dependent protein binding / : / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / signaling receptor binding / calcium ion binding / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like ...Collectin, C-type lectin-like domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Mannose-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ng, K.K. / Kolatkar, A.R. / Park-Snyder, S. / Feinberg, H. / Clark, D.A. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Orientation of bound ligands in mannose-binding proteins. Implications for multivalent ligand recognition.
著者: Ng, K.K. / Kolatkar, A.R. / Park-Snyder, S. / Feinberg, H. / Clark, D.A. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
履歴
登録2002年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: MANNOSE-BINDING PROTEIN C
2: MANNOSE-BINDING PROTEIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2179
ポリマ－25,6612
非ポリマー5567
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area11360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.800, 75.210, 57.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細non-physiological dimer

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要素

#1: タンパク質 MANNOSE-BINDING PROTEIN C / MBP-C / MANNAN-BINDING PROTEIN / RA-REACTIVE FACTOR P28A SUBUNIT / RARF/P28A


分子量: 12830.325 Da / 分子数: 2 / 断片: SUBTILISIN FRAGMENT (RESIDUES 129-243 of P08661) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: MBL1 / プラスミド: pINOmpIIIA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JA221 / 参照: UniProt: P08661
#2: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 8000, Tris-Cl, NaCl, CaCl2, NaN3, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20-22 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112-20 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-Cl1droppH7.5
312 mM1dropCaCl2
411-14 %PEG80001reservoir
5100 mMTris-Cl1reservoirpH7.4
6100 mM1reservoirNaCl
712 mM1reservoirCaCl2
82 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月27日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40 Å / Num. all: 22973 / Num. obs: 22973 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2226 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.252

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1RDO

1rdo


解像度: 1.85→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 2030 10.1 %random
Rwork0.21 ---
all0.213 20265 --
obs0.213 20265 87.8 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.909 Å20 Å20 Å2
2---2.347 Å20 Å2
3---1.439 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1749 0 29 241 2019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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