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- PDB-1kwp: Crystal Structure of MAPKAP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kwp
タイトルCrystal Structure of MAPKAP2
要素MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
キーワードTRANSFERASE / MAPKAP2 / protein kinase / signal transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of interleukin-6 production / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of macrophage cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / toll-like receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / inner ear development / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cellular response to heat / p38MAPK events / regulation of mRNA stability / response to cytokine / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of TNFR1 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / peptidyl-serine phosphorylation / Oxidative Stress Induced Senescence / response to lipopolysaccharide / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / calmodulin binding / intracellular signal transduction / ciliary basal body / protein phosphorylation / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / MAP kinase-activated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Meng, W. / Swenson, L.L. / Fitzgibbon, M.J. / Hayakawa, K. / ter Haar, E. / Behrens, A.E. / Fulghum, J.R. / Lippke, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of Mitogen-activated Protein Kinase-activated Protein (MAPKAP) Kinase 2 Suggests a Bifunctional Switch That Couples Kinase Activation with Nuclear Export
著者: Meng, W. / Swenson, L.L. / Fitzgibbon, M.J. / Hayakawa, K. / Ter Haar, E. / Behrens, A.E. / Fulghum, J.R. / Lippke, J.A.
履歴
登録2002年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年7月4日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.52019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
B: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,06816
ポリマ－91,2592
非ポリマー2,80814
水2,414134
1
A: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0348
ポリマ－45,6301
非ポリマー1,4047
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0348
ポリマ－45,6301
非ポリマー1,4047
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
B: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子

A: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
B: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子

A: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
B: MAP Kinase Activated Protein Kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,20348
ポリマ－273,7786
非ポリマー8,42542
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area28790 Å2
ΔGint-1077 kcal/mol
Surface area79900 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.944, 143.944, 90.273
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-466-

HOH

21A-468-

HOH

31B-476-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MAP Kinase Activated Protein Kinase 2 / MAPKAP2


分子量: 45629.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49137, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.15
詳細: 2 M Na/K phosphate, pH 5.15, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mMTris1droppH7.8
2200 mM1dropNaCl
32 mMdithiothreitol1drop
45-10 mg/mlprotein1drop
52 Msodium potassium phospahte1reservoirpH5.15

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月10日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→32.6 Å / Num. all: 34168 / Num. obs: 34168 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2532 / Rsym value: 0.302 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 17189 / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 386514 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.302

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNX精密化
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→32.6 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1702 -RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.233 34168 --
obs0.233 34168 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→32.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4751 0 14 134 4899
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.2
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNX AND REFMAC' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.233 / Rfactor Rfree: 0.245 / Rfactor Rwork: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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