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- PDB-1kw2: CRYSTAL STRUCTURE OF UNCOMPLEXED VITAMIN D-BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kw2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF UNCOMPLEXED VITAMIN D-BINDING PROTEIN
要素Vitamin D-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / DBP / vitamin D-binding protein / Actin scavenger system / Actin-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / lysosomal lumen / actin binding / blood microparticle / extracellular space ...vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / lysosomal lumen / actin binding / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. ...Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vitamin D-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Otterbein, L.R. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of the vitamin D-binding protein and its complex with actin: structural basis of the actin-scavenger system.
著者: Otterbein, L.R. / Cosio, C. / Graceffa, P. / Dominguez, R.
履歴
登録2002年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D-binding protein
B: Vitamin D-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6112
ポリマ－102,6112
非ポリマー00
水5,999333
1
A: Vitamin D-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3051
ポリマ－51,3051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vitamin D-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3051
ポリマ－51,3051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.925, 133.925, 73.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細Two molecules are present in the asymetric unit. Molecule A is the best one.

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D-binding protein / DBP / Group-specific component / GC-globulin


分子量: 51305.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: serum / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02774
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 200, 28%, Sodium Acetate, 0.1M, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
228 %PEG2001reservoir
3100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月9日 / 詳細: BENT CYLINDRICAL Si-MIRROR (RH coating)
放射モノクロメーター: Si (III)DOUBLE CRYSTAL,L=1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→60 Å / Num. all: 67333 / Num. obs: 67333 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 15.5 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.32 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / Num. unique all: 16595 / % possible all: 81.2
反射
*PLUS
最低解像度: 60 Å / Num. obs: 67175 / Num. measured all: 1041011
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: VITAMIN D-BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH ACTIN PDB 1KXP

1kxp


解像度: 2.15→60 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 3419 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all-67333 --
obs-67333 94.9 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.3 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7075 0 0 333 7408
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0055
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.32 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 893 5 %
Rwork0.262 16595 -
obs-16959 81.2 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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