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- PDB-1kvo: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2 COMPLEXED WITH A HIGHLY POTENT SUBSTRATE A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kvo
タイトルHUMAN PHOSPHOLIPASE A2 COMPLEXED WITH A HIGHLY POTENT SUBSTRATE ANOLOGUE
要素HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
キーワードHYDROLASE / LIPID DEGRADATION / MEMBRANE / CALCIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / intestinal stem cell homeostasis / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA ...regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / intestinal stem cell homeostasis / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / phosphatidylcholine metabolic process / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / phospholipase A2 activity / low-density lipoprotein particle remodeling / calcium-dependent phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / Antimicrobial peptides / arachidonic acid secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / secretory granule / phospholipid binding / positive regulation of inflammatory response / killing of cells of another organism / mitochondrial outer membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OAP / Phospholipase A2, membrane associated
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cha, S.-S. / Abdel-Meguid, S.S. / Oh, B.-H.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1996
タイトル: High-resolution X-ray crystallography reveals precise binding interactions between human nonpancreatic secreted phospholipase A2 and a highly potent inhibitor (FPL67047XX).
著者: Cha, S.S. / Lee, D. / Adams, J. / Kurdyla, J.T. / Jones, C.S. / Marshall, L.A. / Bolognese, B. / Abdel-Meguid, S.S. / Oh, B.H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structures of Free and Inhibited Human Secretory Phospholipase A2 from Inflammatory Exudate
著者: Scott, D.L. / White, S.P. / Browning, J.L. / Rosa, J.J. / Gelb, M.H. / Sigler, P.B.
履歴
登録1996年7月29日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
B: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
C: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
D: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
E: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
F: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,17324
ポリマ－83,6706
非ポリマー3,50318
水8,521473
1
A: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
B: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0588
ポリマ－27,8902
非ポリマー1,1686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
D: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0588
ポリマ－27,8902
非ポリマー1,1686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
F: HUMAN PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0588
ポリマ－27,8902
非ポリマー1,1686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.620, 114.440, 64.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
HUMAN PHOSPHOLIPASE A2


分子量: 13945.012 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHO CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P14555, phospholipase A2
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-OAP / 4-(S)-[(1-OXO-7-PHENYLHEPTYL)AMINO]-5-[4-(PHENYLMETHYL)PHENYLTHIO]PENTANOIC ACID / FPL-67047XX


分子量: 503.695 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H37NO3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化
*PLUS
温度: 7 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
170 %sat1reservoirNaCl
20.1 MTris-Cl1reservoir
30.05 M1reservoirCaCl2
435 %sat1dropNaCl
50.05 MTris-Cl1drop
60.025 M1dropCaCl2
715 mg/mlhnps-PLA21drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 81302 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 --
Rwork0.2006 --
obs0.2006 47102 78 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5722 0 228 473 6423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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