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- PDB-1ktr: Crystal Structure of the Anti-His Tag Antibody 3D5 Single-Chain F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ktr
タイトルCrystal Structure of the Anti-His Tag Antibody 3D5 Single-Chain Fragment (scFv) in Complex with a Oligohistidine peptide
要素
  • Anti-his tag antibody 3d5 variable light chain, Peptide linker, Anti-his tag antibody 3d5 variable heavy chain
  • Oligohistidine peptide Antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin domains / single chain antibody-antigen complex / His tag recognition / scfv
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kaufmann, M. / Lindner, P. / Honegger, A. / Blank, K. / Tschopp, M. / Capitani, G. / Plueckthun, A. / Gruetter, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the anti-His tag antibody 3D5 single-chain fragment complexed to its antigen.
著者: Kaufmann, M. / Lindner, P. / Honegger, A. / Blank, K. / Tschopp, M. / Capitani, G. / Pluckthun, A. / Grutter, M.G.
#1: ジャーナル: BIO*TECHNIQUES / 年: 1997
タイトル: Specific detection of his-tagged proteins with recombinant anti-His tag scFv-phosphatase or scFv-phage fusions
著者: Lindner, P. / Bauer, K. / Krebber, A. / Nieba, L. / Kremmer, E. / Krebber, C. / Honegger, A. / Klinger, B. / Mocikat, R. / Plueckthun, A.
履歴
登録2002年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年5月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.num / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_src_syn.entity_id / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 999SEQUENCE Neither the sequence of the wild-type nor the mutated sequence, from which the structure ...SEQUENCE Neither the sequence of the wild-type nor the mutated sequence, from which the structure was solved, was deposited to a database. In comparison to the wild-type of the anti-his tag antibody 3d5 variable light chain, the mutated sequence chain L has the following mutations: L9S, V78F, Y88D. In comparison to the wild-type of the anti-his tag antibody 3d5 variable heavy chain, the mutated sequence chain H has the following mutations: L12D, H48P, S51G, K77R, E100D, L144T. The scfv, consisting of chains L, M, and H, was expressed as one polypeptide. The N-terminal variable light chain, chain L and the C-terminal variable heavy chain, chain H are connected by the peptide linker, chain M. Note that chains L, M, and H are one continuous polypeptide chain and most of the linker, chain M, is invisible. The first three residues of chain L, DYK, are part of the flag recognition tag.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Anti-his tag antibody 3d5 variable light chain, Peptide linker, Anti-his tag antibody 3d5 variable heavy chain
P: Oligohistidine peptide Antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3222
ポリマ－27,3222
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.51, 106.51, 92.80
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: 抗体 Anti-his tag antibody 3d5 variable light chain, Peptide linker, Anti-his tag antibody 3d5 variable heavy chain


分子量: 26475.104 Da / 分子数: 1
変異: L9S, V78F, Y88D, L12D, H48P, S51G, K77R, E100D, L144T
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Monoclonal Antibody 3D5 / プラスミド: pAK1Hmut1+2_noM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SB536
#2: タンパク質・ペプチド Oligohistidine peptide Antigen


分子量: 846.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthetized. / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細The peptide linker connects the variable light chain and the variable heavy chain.
Has protein modificationY
配列の詳細Neither the sequence of the wild-type nor the mutated sequence, from which the structure was ...Neither the sequence of the wild-type nor the mutated sequence, from which the structure was solved, was deposited to a database. In comparison to the wild-type of the anti-his tag antibody 3d5 variable light chain, the mutated sequence chain L has the following mutations: L9S, V78F, Y88D. In comparison to the wild-type of the anti-his tag antibody 3d5 variable heavy chain, the mutated sequence chain H has the following mutations: L12D, H48P, S51G, K77R, E100D, L144T. The first three residues DYK, are part of the flag recognition tag.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, MES, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
13.8 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoirpH6.4
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
420 %(w/v)PEG80001reservoir
50.02 %(w/v)1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 16996 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -2.5 / 冗長度: 7.54 % / Biso Wilson estimate: 52.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.537 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 7.6 % / Num. measured all: 128480

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: VL: PDB ENTRY 1TET, VH: PDB ENTRY 1PSK

1tet

1psk


解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 996 -RANDOM
Rwork0.19 ---
all-17082 --
obs-16936 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.82 Å27.02 Å20 Å2
2--2.82 Å20 Å2
3----5.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1789 0 0 156 1945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.8
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.024
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 143 -
Rwork0.261 --
obs-2653 99.7 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.1904 / Rfactor Rfree: 0.222 / Rfactor Rwork: 0.1904
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0054
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3173
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rfactor obs: 0.261

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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