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万見
- PDB-1ko6: Crystal Structure of C-terminal Autoproteolytic Domain of Nucleop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ko6
タイトルCrystal Structure of C-terminal Autoproteolytic Domain of Nucleoporin Nup98
要素(Nuclear Pore Complex Protein Nup98) x 2
キーワードTRANSFERASE / nucleoporin / autoproteolysis / nuclear pore
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket ...nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore organization / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / serine-type peptidase activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / nuclear periphery / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / promoter-specific chromatin binding / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / molecular condensate scaffold activity / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S59, nucleoporin / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. ...Peptidase S59, nucleoporin / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hodel, A.E. / Hodel, M.R. / Griffis, E.R. / Hennig, K.A. / Ratner, G.A. / Songli, X. / Powers, M.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: The three-dimensional structure of the autoproteolytic, nuclear pore-targeting domain of the human nucleoporin Nup98.
著者: Hodel, A.E. / Hodel, M.R. / Griffis, E.R. / Hennig, K.A. / Ratner, G.A. / Xu, S. / Powers, M.A.
履歴
登録2001年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE Chains A(C) and B(D) are autocatalytically cleaved between residues 863 and 864.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear Pore Complex Protein Nup98
B: Nuclear Pore Complex Protein Nup98
C: Nuclear Pore Complex Protein Nup98
D: Nuclear Pore Complex Protein Nup98


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6274
ポリマ－56,6274
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.9, 89.9, 203.2
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Nuclear Pore Complex Protein Nup98 / Nucleoporin Nup98 / 98kDa nucleoporin


分子量: 21201.639 Da / 分子数: 2
断片: C-terminal Autoproteolytic Domain (Sequence database residues 677-863)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子 (発現宿主): NUP98 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52948
#2: タンパク質 Nuclear Pore Complex Protein Nup98 / Nucleoporin Nup98 / 98kDa nucleoporin


分子量: 7111.907 Da / 分子数: 2
断片: C-terminal Autoproteolytic Domain (Sequence database residues 864-920)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子 (発現宿主): NUP98 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52948

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.05 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.75
詳細: MgCl, PEG8000, Tris, pH 8.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
結晶化
*PLUS
pH: 8.25
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mMTris1drop
225 mM1dropNaCl
31 mMdithiothreitol1drop
417 %PEG80001reservoir
50.1 MTris1reservoirpH8.25
60.1 M1reservoirMgCl2
730 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 41000 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル最高解像度: 2.8 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換 / 解像度: 3→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.271 3079 Random
Rwork0.247 --
obs-30782 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2480 0 0 0 2480
LS精密化 シェル最高解像度: 3 Å
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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